Fosfatidilinositol 3-quinasa

Ir a: navegación, búsqueda de
4, 5-bifosfato-fosfatidilinositol 3-quinasa
PI3kinase.png
Gamma PI3 quinasa 110 atado al inhibidor PIK-93 (amarillo). [1]
Identificadores
Símbolo PIK3
Pfam PF00454
InterPro IPR000403
INTELIGENTE SM00146
PROSITE PDOC00710
SCOP 3gmm
SUPERFAMILIA 3gmm
Superfamilia OPM 302
Proteína OPM 3ml 9

4, 5-bifosfato-fosfatidilinositol 3-quinasa (el HUGO símbolo oficial vástago para la familia de genes = PI3Ktambién llamado phosphatidylinositide 3-quinasas, PI 3-quinasas, PI3Ks, PI (3) Ks o PI-3Ks) son una familia de enzimas involucrados en las funciones celulares tales como el crecimiento celular, proliferación, diferenciación, motilidad, supervivencia y tráfico intracelular, que a su vez están implicadas en el cáncer. PI3Ks son una familia de relacionados intracelular transductor de señal enzimas capaces de fosforilar la posición 3 hidroxilo Grupo de la inositol anillo de Fosfatidilinositol (PtdIns).[2] También son conocidos como fosfatidilinositol-3-quinasas o Fosfoinositol 3-quinasas. La vía, con oncogén PIK3CA y supresor de tumores PTEN (gen), está implicado en la insensibilidad de los tumores de cáncer de insulina y IGF1, en restricción calórica.[3][4]

Contenido

  • 1 Descubrimiento
  • 2 Clases
    • 2.1 Clase I
    • 2.2 Clases II y III
  • 3 Genes humanos
  • 4 Mecanismo
  • 5 Función
    • 5.1 Mecanismo
    • 5.2 Cánceres
    • 5.3 Aprendizaje y la memoria
  • 6 PI 3-quinasas como kinases de proteína
  • 7 Inhibición
    • 7.1 PI 3-quinasas inhibidores como terapéutica
  • 8 Véase también
  • 9 Referencias
  • 10 Lectura adicional
  • 11 Enlaces externos

Descubrimiento

El descubrimiento de la PI 3-quinasas por Lewis Cantley y colegas comenzócon con la identificación de una quinasa Fosfoinositol previamente desconocidos asociada con la proteína T media del polyoma.[5] Observaron cromatográficas propiedades de los productos de la quinasa de lípidos, llevando al descubrimiento que esta quinasa Fosfoinositol tenía una capacidad sin precedentes que fosforilan fosfoinosítidos en posición 3' del anillo inositol y especificidad de sustrato único.[6] Posteriormente, Cantley y sus colegas demostraron que en vivo la enzima prefiere PtdIns (4,5) P2 como sustrato, produciendo la novela Fosfoinositol P3 PtdIns (3,4,5).[7]

Clases

PI3Ks interactuar con el IRS (Sustrato de receptor de insulina) con el fin de regular la absorción de glucosa a través de una serie de eventos de fosforilación.

La familia Fosfoinositol 3-quinasa se divide en tres clases diferentes: Clase I, Clase II, y Clase III. Las clasificaciones se basan en la estructura primaria, Reglamento, y in vitro especificidad de sustrato lipídico.[8]

Clase I

Clase I PI3Ks son responsables de la producción de Fosfatidilinositol 3-fosfato (PI(3)P), Fosfatidilinositol (3,4)-bifosfato (P) PI (3,4)2), y Fosfatidilinositol (3,4,5)-trifosfato (PI (3,4,5) P3, [9] La PI3K es activada por receptores acoplados a proteínas G y receptores tirosina quinasa.[8]

Clase i PI3K heterodiméricos las moléculas compuestas de una reglamentación y una subunidad catalítica; Además están divididos entre IA y IB subconjuntos en semejanza de la secuencia. Clase IA PI3K está compuesta por un heterodímero entre una subunidad catalítica p110 y una subunidad reguladora p85.[10] Existen cinco variantes de la subunidad p85 regulatorios, señalada p85α, p55α, p50α, p85β y p55γ. También hay tres variantes de la subunidad catalítica p110 señalado p110α, β o subunidad catalítica δ. Las tres primeras subunidades reguladoras son que todos variantes de la misma (gen de empalmePik3r1), los otros dos están expresados por otros genes (Pik3r2 y Pik3r3, p85β y p55γ, respectivamente). La subunidad reguladora más altamente expresada es p85α; todos tres subunidades catalíticas son expresadas por los genes separados (Pik3ca, Pik3cb, y Pik3cd para p110α, p110β, y p110δrespectivamente). Las primeras dos isoformas p110 (α y β) se expresan en todas las células, pero p110δ se expresa principalmente en leucocitos, y se ha sugerido que se desarrolló en paralelo con el sistema inmune adaptativo. La reglamentación p101 y catalíticos p110γ subunidades constituyen el tipo IB PI3K y están codificadas por un solo gen.

Las subunidades p85 contienen SH2 y PHP (DominiosEn línea 'herencia mendeliana en el hombre' (OMIM) 171833). Los dominios SH2 se unen preferentemente a los residuos tirosina fosforilados en el contexto de la secuencia de aminoácido Y-X-X-M.[11][12]

Clases II y III

Resumen de vías de transducción de señal involucradas en apoptosis.

Clase II y III PI3K se distinguen de la clase I por su estructura y función.

Clase II comprende tres isoformas catalíticas (C2α, C2β y C2γ), pero, a diferencia de las clases I y III, sin proteínas reguladoras. Clase II catalizar la producción de PI (3P) de PI y PI (3,4) P2 de PIP; Sin embargo, poco se sabe sobre su papel en las células inmunes. C2α y C2β se expresan a través del cuerpo, sin embargo la expresión de C2γ se limita a los hepatocitos. La característica distintiva de la clase II PI3Ks es el dominio c-terminal C2. Este dominio carece de críticos residuos Asp para coordinar el atascamiento de Ca2+, lo que sugiere clase II PI3Ks unen lípidos en una Ca2+-manera independiente.

Clase III produce sólo PI (3) P de PI [8] Pero son más similares a la clase I en la estructura, como existen como un heterodímeros de un catalizador (Vps34) y un regulador subunidades (Vps15/p150). Clase III parece ser principalmente involucrada en el tráfico de proteínas y de las vesículas. Sin embargo, hay pruebas que demuestren que son capaces de contribuir a la eficacia de varios procesos importantes a las células inmunes, no menos importante la fagocitosis.

Genes humanos

Grupo Gene proteína alias Número CE
clase 2 PIK3C2A PI3K, clase 2, polipéptido alfa PI3K-C2Α 2.7.1.154
PIK3C2B PI3K, clase 2, polipéptido beta PI3K-C2Β
PIK3C2G PI3K, clase 2, polipéptido gamma PI3K-C2Γ
clase 3 PIK3C3 PI3K, clase 3 Vps34 2.7.1.137
clase 1 catalítica PIK3CA PI3K, polipéptido catalítico, alfa P110-α 2.7.1.153
PIK3CB PI3K, catalítico, polipéptido beta P110-β
PIK3CG PI3K, catalítico, polipéptido gamma P110-γ
PIK3CD PI3K, catalítico, polipéptido delta P110-δ
clase 1 regulatorio PIK3R1 PI3K, subunidad reguladora 1 (alfa) p85-α N / A
PIK3R2 PI3K, subunidad reguladora 2 (beta) p85-β
PIK3R3 PI3K, subunidad reguladora 3 (gamma) P55-γ
PIK3R4 PI3K, subunidad reguladora 4 P150
PIK3R5 PI3K, subunidad reguladora 5 P101
PIK3R6 PI3K, subunidad reguladora 6 p87

Mecanismo

El vario 3-phosphorylated fosfoinosítidos que se producen por PI () 3-quinasasPtdIns3P, PtdIns (3,4) P2, PtdIns (3,5) P2, y P3 PtdIns (3,4,5)) la función en un mecanismo por el cual un grupo surtido de señalización de las proteínas, que contiene Dominio PX, Dominios homologos Pleckstrin (Dominios de PH), Dominios FYVE y otros dominios Fosfoinositol-obligatorios, son reclutados a varias de las membranas celulares.

Función

PI 3-quinasas se han ligado a un grupo extraordinariamente diverso de las funciones celulares, incluyendo el crecimiento celular, proliferación, diferenciación, motilidad, supervivencia y tráfico intracelular. Muchas de estas funciones se refieren a la capacidad de clase que i PI 3-quinasas para activar proteína quinasa B (PKB, aka Akt) como en el Vía PI3K/AKT/mTOR. El p110δ y p110γ isoformas regulan diferentes aspectos de la respuesta inmune. PI 3-quinasas son también un componente clave de la vía de señalización de insulina. Por lo tanto, hay gran interés en el papel de la PI 3-quinasa señalización en Diabetes mellitus.

Mecanismo

El Pleckstrin dominio de homología de AKT se une directamente a P3 PtdIns (3,4,5) y PtdIns (3,4) P2, que son producidos por activa PI 3-quinasa.[13] Desde P3 PtdIns (3,4,5) y PtdIns (3,4) P2 están restringidos a la membrana plasmática, esto resulta en la translocación de AKT a la membrana plasmática. Asimismo, la quinasa dependiente de Fosfoinositol-1 (PDK1 o, rara vez se denomina PDPK1) también contiene un dominio de homología de pleckstrin que se une directamente a PtdIns (3,4,5) P3 y P2 PtdIns (3,4), causando que se translocan también a la membrana plasmática en la activación de la PI 3-quinasa. La colocalización de activado PDK1 y AKT permite AKT a ser fosforilado por PDK1 en treonina 308, conduce a la activación parcial de AKT. Completa activación de AKT se produce sobre la fosforilación de la serina 473 por el complejo TORC2 de la mTOR proteína quinasa. (La nomenclatura puede ser confusa. Tenga en cuenta que PDK1 también se refiere a la piruvato deshidrogenasa kinasa enzima relacionada, isoenzima 1. Asimismo, TORC2 también se refiere al factor de transcripción sin relación actividad transductor de CREB regulado 2, que recientemente ha sido rebautizada transcripción regulados por CREB coactivador 2 (CRTC2) para reducir la confusión). El Vía de señalización "PI3-k/AKT" se ha demostrado que se requerirán para un conjunto muy diverso de actividades celulares - destaca la proliferación celular y la supervivencia. El camino del fosfatidilinositol 3-quinasa/proteína quinasa B es estimulado en la protección de los astrocitos de apoptosis inducida por ceramida.[14]

Se han identificado muchas otras proteínas que son reguladas por P3 PtdIns (3,4,5), incluyendo Tirosina cinasa de Bruton (BTK), General Receptor de fosfoinosítidos-1 (GRP1) y el Vinculados O N-acetilglucosamina (O-GlcNAc) transferasa.

Cánceres

El clase IA PI 3-quinasa p110α está mutado en muchos tipos de cáncer. Muchas de estas mutaciones causan la cinasa a ser más activos. El PtdIns(3,4,5)P3 fosfatasa PTEN Eso contradice PI 3-quinasa señalización está ausente de muchos tumores. Por lo tanto, PI 3-quinasa actividad contribuye significativamente a transformación celular y el desarrollo de cáncer.[citación necesitada]

Aprendizaje y la memoria

PI3K también ha sido implicado en Potenciación a largo plazo (LTP). Todavía se discute si es necesario para la expresión o la inducción de la LTP. En las neuronas CA1 del hipocampo del ratón, PI3K está acomplejada con Receptores AMPA y compartimentado en la densidad postsináptica de sinapsis glutamatérgica.[15] PI3K es fosforilado a Receptor NMDA-la actividad CaMKII dependiente,[16] y entonces facilita la inserción de las subunidades AMPA-R GluR1 en la membrana plasmática. Esto sugiere que es necesario para la expresión de LTP PI3K. Además, los inhibidores de la PI3K suprimió la expresión de LTP en CA1 del hipocampo de rata, pero no afectan su inducción.[17] En particular, la dependencia de la expresión de LTP-fase tardía de PI3K parece disminuir con el tiempo.[18]

Sin embargo, otro estudio encontró que los inhibidores de la PI3K suprimieron la inducción, pero no la expresión de LTP en ratón CA1 del hipocampo.[19] El Vía PI3K reclutas también muchas otras proteínas aguas abajo, incluyendo mTOR,[20] GSK3Β,[21] y PSD-95.[20] El Vía PI3K-mTOR conduce a la fosforilación de p70S6K, una quinasa que facilita la actividad traslacional [22] ,[23] más lejos sugiriendo que PI3K es requerido para la fase de síntesis de la proteína de la inducción de la LTP en su lugar.

PI 3-quinasas como kinases de proteína

Muchas de las PI 3-quinasas parecen tener una actividad de la cinasa de serina/treonina in vitro; Sin embargo, no está claro si esto tiene algún papel en vivo.

Además de la clase I – clase III PI 3-quinasas hay un grupo de enzimas más distante relacionados que a veces son contemplados como clase IV PI 3-quinasas. Está compuesta por la clase IV PI 3-quinasas familia ataxia-telangiectasia mutado (ATM), ataxia-telangiectasia y Rad3 relacionados (ATR), Quinasa dependiente de ADN (DNA-PK) y Blanco mamífero de rapamicina (mTOR). Estos miembros de la superfamilia de PI 3-quinasa son quinasas serina/treonina proteína.

Inhibición

Todos PI 3-quinasas son inhibidas por las drogas wortmannin y LY294002, aunque algunos miembros de la clase II PI 3-quinasa familia Mostrar sensibilidad disminuida.

PI 3-quinasas inhibidores como terapéutica

Artículo principal: Inhibidor de PI3K

Como wortmannin y LY294002 son amplias inhibidores contra PI 3-quinasas y un número de proteínas sin relación en concentraciones más altas son demasiado tóxicos para utilizarse como terapéutica.[citación necesitada] Un número de compañías farmacéuticas ha estado trabajando recientemente en inhibidores específicos de PI 3-quinasa isoforma incluyendo la clase I PI 3-quinasa, p110δ la isoforma inhibidores específicos, IC486068 y IC87114, ICOS Corporation.[citación necesitada].GDC-0941 es un inhibidor altamente selectivo de p110α con poca actividad contra mTOR.

Véase también

  • Vía PI3K/AKT/mTOR

Referencias

  1. ^ PDB 2chz; Caballero ZA, Gonzalez B, Feldman ME, sei ER, Goldenberg DD, Williams O, Loewith R, D Stokoe, Balla A, B Toth, T Balla, Weiss WA, Williams RL, Shokat KM (mayo de 2006). "El mapa farmacológico de la familia de PI3-K define una función para p110alpha en la señalización de la insulina". Celular 125 (4): 733 – 47. Doi:10.1016/j.Cell.2006.03.035. PMC2946820. PMID16647110.
  2. ^ Myo-inositol
  3. ^ N Giese (2009-03-11). "Vía celular en sobremarcha previene cáncer ante restricción dietética". PhysOrg.com. 2009-04-22.
  4. ^ Kalaany NY, Sabatini DM (abril de 2009). "Los tumores con la activación de PI3K son resistentes a la restricción dietética". Naturaleza 458 (7239): 725 – 31. Doi:10.1038/nature07782. PMC2692085. PMID19279572.
  5. ^ Whitman M DR Kaplan, Schaffhausen B, L Cantley, Roberts TM (1985). "Asociación de fosfatidilinositol quinasa con polyoma middle-T competente en materia de transformación". Naturaleza 315 (6016): 239-42. Doi:10.1038/315239a0. PMID2987699.
  6. ^ Whitman M, CP Downes, Keeler M, Keller T, Cantley L (abril de 1988). "Tipo fosfatidilinositol quinasa hace un fosfolípido novela inositol, fosfatidilinositol-3-fosfato". Naturaleza 332 (6165): 644 – 6. Doi:10.1038/332644a0. PMID2833705.
  7. ^ Taladro KR, Serunian LA, Soltoff SP, Libby P, Cantley LC (abril de 1989). "Fosforilación de la tirosina de PDGF-dependiente estimula la producción de la novela polifosfoinosítidos en las células intactas". Celular 57 (1): 167 – 75. Doi:10.1016/0092-8674 (89) 90182-7. PMID2467744.
  8. ^ a b c Leevers SJ, Vanhaesebroeck B, Waterfield MD (abril de 1999). "A través de Fosfoinositol 3-quinasas de señalización: los lípidos tomar protagonismo". Current Opinion in biología celular 11 (2): 219 – 25. Doi:10.1016/S0955-0674 (99) 80029-5. PMID10209156.
  9. ^ Okkenhaug K (enero de 2013). "Señalización de la fosfatidilinositol 3-quinasa familia en las células inmunes". Annu. El reverendo Immunol. 17 (2): 675 – 699. Doi:10.1146/annurev-immunol-032712-095946. PMID23330955.
  10. ^ Carpintero de CL, Duckworth BC, taladro KR, Cohen B, Schaffhausen BS, Cantley LC (noviembre de 1990). Purificación y caracterización de la fosfatidilinositol 3-quinasa de hígado de rata. J Biol Chem. 265 (32): 19704 – 11. PMID2174051.
  11. ^ Songyang Z, Shoelson SE, Chaudhuri M, et al. (Marzo de 1993). "Dominios SH2 reconocen secuencias específicas fosfopéptidos". Celular 72 (5): 767 – 78. Doi:10.1016/0092-8674 (93) 90404-E. PMID7680959.
  12. ^ Yoakim M, Hou W, Z Songyang, Liu Y, L Cantley, Schaffhausen B (septiembre de 1994). "El análisis genético de un dominio fosfatidilinositol 3-quinasa SH2 revela los determinantes de la especificidad". Análizar la célula. Biol. 14 (9): 5929 – 38. Doi:10.1128/MCB.14.9.5929. PMC359119. PMID8065326.
  13. ^ Franke TF, DR Kaplan, LC Cantley, Toker un (enero de 1997). "La regulación directa del producto del proto-oncogene Akt por fosfatidilinositol-3,4-bifosfato". Ciencia 275 (5300): 665-8. Doi:10.1126/science.275.5300.665. PMID9005852.
  14. ^ Gómez Del Pulgar T, De Ceballos ML, Guzmán M, G. Velasco (septiembre de 2002). "Los cannabinoides protegen los astrocitos de apoptosis inducida por ceramida a través de la vía de fosfatidilinositol 3-quinasa/proteína quinasa B". J Biol Chem. 277 (39): 36527 – 33. Doi:10.1074/jbc.M205797200. PMID12133838.
  15. ^ Hombre HY, Wang Q, Lu WY, et al. (Mayo de 2003). "Activación de la cinasa PI3 se requiere para la inserción de AMPA-R durante LTP de mEPSCs en las neuronas del hipocampo cultivadas". Neurona 38 (4): 611 – 24. Doi:10.1016/S0896-6273 (03) 00228-9. PMID12765612.
  16. ^ Joyal JL, Burks DJ, S, Pons et al. (Noviembre de 1997). "Calmodulina activa fosfatidilinositol 3-quinasa". El diario de química biológica 272 (45): 28183 – 6. Doi:10.1074/JBC.272.45.28183. PMID9353264.
  17. ^ Sanna PP, Cammalleri M, Berton F, et al. (Mayo de 2002). "Fosfatidilinositol 3-quinasa es necesaria para la expresión pero no para la inducción o el mantenimiento de la potenciación a largo plazo en la región CA1 del hipocampo". Revista de Neurología 22 (9): 3359 – 65. PMID11978812.
  18. ^ Karpova A, Sanna PP, Behnisch T (febrero de 2006). "La participación de múltiples vías de fosfatidilinositol 3-quinasa-dependiente en la persistencia de la expresión de la potenciación a largo plazo fase tardía". Neurociencia 137 (3): 833 – 41. Doi:10.1016/j.Neuroscience.2005.10.012. PMID16326012.
  19. ^ Opazo P, Watabe AM, Grant SG, o ' Dell TJ (mayo de 2003). "Fosfatidilinositol 3-quinasa regula la inducción de la potenciación a largo plazo a través de los mecanismos independientes de la cinasa extracelulares relacionados con señal". Revista de Neurología 23 (9): 3679 – 88. PMID12736339.
  20. ^ a b PC Yang, Yang CH, Huang CC, Hsu KS (febrero de 2008). "Activación de la fosfatidilinositol 3-quinasa es necesaria para la modificación de tensión inducida por el protocolo de plasticidad sináptica del hipocampo". El diario de química biológica 283 (5): 2631 – 43. Doi:10.1074/jbc.M706954200. PMID18057005.
  21. ^ Peineau S, Taghibiglou C, Bradley C, et al. (Marzo de 2007). "LTP inhibe LTD en el hipocampo vía Reglamento de GSK3beta". Neurona 53 (5): 703 – 17. Doi:10.1016/j.Neuron.2007.01.029. PMID17329210.
  22. ^ Toker A, Cantley LC (junio de 1997). "Señalización a través de los productos del lípido de la cinasa de fosfatidilinositol-3-OH". Naturaleza 387 (6634): 673 – 6. Doi:10.1038/42648. PMID9192891.
  23. ^ Cammalleri M, Lütjens R, Berton F, et al. (Noviembre de 2003). "Papel restricción horaria para la activación dendrítica de la vía mTOR-p70S6K en la inducción de la última fase de potenciación a largo plazo en la CA1". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América 100 (24): 14368 – 73. Doi:10.1073/pnas.2336098100. PMC283598. PMID14623952.

Lectura adicional

  • Vanhaesebroeck B, Leevers S, Ahmadi K, J Timms, Katso R, Driscoll P, Woscholski R, Parker P, Waterfield M (2001). Síntesis y función de los lípidos inositol 3-fosforilados. De Annu 70:: 535 – 602. Doi:10.1146/annurev.Biochem.70.1.535. PMID11395417. [1]
  • C Schild, Wirth M, M Reichert, Schmid RM, Saur D, G Schneider (julio de 2009). "Señalización PI3K mantiene la expresión de c-myc para regular la transcripción de E2F1 en células de cáncer de páncreas". Análizar Carcinog. 48 (12): 1149 – 58. Doi:10.1002/MC.20569. PMID19603422.
  • Williams et al.; Berndt, A; Miller, S; Hon, WC; Zhang, X (2009). "Forma y flexibilidad en el fosfatidilinositol 3-quinasas". Transacciones de la sociedad bioquímica 37 (Pt 4): 615 – 626. Doi:10.1042/BST0370615. PMID19614567.
  • Quaresma AJ, Sievert R, Nickerson JA (2013). "Regulación del mRNA de exportación por la vía de transducción de señal PI3 quinasa/AKT". Análizar Biol celular. Abril (8): 1208 – 21. Doi:10.1091/mbc.E12-06-0450. PMC3623641. PMID23427269.

Enlaces externos

  • Eucariotas recursos motivo lineal clase de adorno MOD_PIKK_1
  • Proteopedia Phosphoinositide_3-quinasas para explorar la estructura en 3D interactivo
  • PI-3 quinasa en las E.E.U.U. Biblioteca Nacional de medicina Encabezamientos de materia médica (Malla)
  • Vía de señalización PI3K/Akt
  • v
  • t
  • e
Transferasas: fósforo-que contienen grupos ()EC 2.7)
2.7.1-2.7.4:
fosfotransferasa/quinasa
(PO4)
2.7.1: OH aceptador
  • Hexo-
  • Gluco-
  • Fructo-
    • Hepático
  • Galacto-
  • Phosphofructo-
    • 1
    • Hígado
    • Músculo
    • Plaqueta
    • 2
  • Riboflavina
  • Shikimate
  • Timidina
    • ADP-timidina
  • NAD+
  • Glicerol
  • Pantotenato
  • Mevalonato
  • Piruvato
  • Desoxicitidina
  • PFP
  • Diacilglicerol
  • Fosfoinositol 3
    • Clase I PI 3
    • Clase II PI 3
  • Esfingosina
  • Glucosa-1, 6-bifosfato sintasa
2.7.2: COOH aceptador
  • Fosfoglicerato
  • Aspartato
2.7.3: N aceptador
  • Creatina
2.7.4: PO4 aceptador
  • Phosphomevalonate
  • Adenilato
  • Nucleósido-difosfato
  • Uridylate
  • Guanilato
  • Tiamina difosfato
2.7.6: diphosphotransferase
(P2O7)
  • Ribosa-fosfato B1
  • Tiamina B1
2.7.7: nucleotidiltransferasa
(PO4-nucleósido)
Polimerasa
ADN polimerasa
ADN polimerasa dirigida por ADN
I
II
III
IV
V
Dirigida por RNA polimerasa de la DNA
La transcriptasa inversa
Telomerasa
ADN nucleotidylexotransferase/Transferasa terminal del deoxynucleotidyl
RNA nucleotidiltransferasa
Polimerasa del RNA polimerasa del RNA/DNA-dirigido
ARN polimerasa I
ARN polimerasa II
ARN polimerasa III
ARN polimerasa IV
Primasa
ARN polimerasa RNA-dependiente
PNPase
Fosforolítica
3' a 5' exoribonuclease
  • RNasa PH
  • PNPase
Uridililtransferasa
  • Glucosa-1-fosfato Uridililtransferasa
  • Galactosa-1-fosfato Uridililtransferasa
Guanylyltransferase
  • enzima que capsula mRNA
Otros
  • Recombinasa (Integrasa)
  • Transposase
2.7.8:: varios
Phosphatidyltransferases
  • CDP-diacilglicerol — glicerol-3-phosphate 3-phosphatidyltransferase
  • CDP-diacilglicerol — Serina O-phosphatidyltransferase
  • CDP-diacilglicerol — inositol 3-phosphatidyltransferase
  • CDP-diacilglicerol, colina O-phosphatidyltransferase
Glicosil-1-fosfotransferasa
  • N-acetilglucosamina-1-fosfato transferasa
2.7.10-2.7.13: proteína quinasa
(PO4; aceptador de la proteína)
2.7.10: proteína-tirosina
  • ver tirosina quinasas
2.7.11: Proteína-Serina/Treonina
  • ver quinasas serina/treonina proteína
2.7.12:: proteína-dual-especificidad
  • ver quinasas serina/treonina proteína
2.7.13:: proteína-histidina
  • Pros-cinasa de proteína-histidina
  • Tele-cinasa de proteína-histidina
  • Cinasa de la histidina
  • B
  • enzm
  • 1.1
    • 2
    • 3
    • 4
    • 5
    • 6
    • 7
    • 8
    • 10
    • 11
    • 13
    • 14
    • 15-18
  • 2.1
    • 2
    • 3
    • 4
    • 5
    • 6
    • 7
      • 2.7.10
      • 11-12
    • 8
  • 3.1
      • 3.1.3.48
    • 2
    • 3
    • 4
      • 3.4.21
      • 22
      • 23
      • 24
    • 5
    • 6
    • 7
  • 4.1
    • 2
    • 3
    • 4
    • 5
    • 6
  • 5.1
    • 2
    • 3
    • 4
    • 99
  • 6.1-3
    • 4
    • 5-6

Otras Páginas

Obtenido de"https://en.copro.org/w/index.php?title=Phosphoinositide_3-kinase&oldid=616809551"