Volumen Area Ángulo diedro Reporter
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| Contenido | |
| Descripción | Servidor de validación de la estructura |
| Contacto | |
| Centro de investigación | Universidad de Alberta y el centro de innovación de la metabolómica |
| Laboratorio | El Dr. David Wishart |
| Citación primaria | [1] |
| Acceso | |
| Formato de datos | Entrada de datos:: PDB coordinar los archivos; Salida de datos:: Texto y gráficos datos sobre características de la estructura de la proteína y calidad |
| Sitio web | https://vadar.wishartlab.com/ |
| Herramientas | |
| Misceláneo | |
| Frecuencia de publicación de datos | Cada 1-2 años con periódicas correcciones y actualizaciones |
| Política de conservación | Comisariado manualmente |
Volumen, área, Ángulo diedro reportero (VADAR) es un servidor de web de validación de estructura de proteína libremente disponible que fue desarrollado como una colaboración entre el Dr. Brian Sykes y el Dr. David Wishart en la Universidad de Alberta.[1] Consiste en VADAR > 15 diferentes algoritmos y programas para evaluar y validar péptido y estructuras de la proteína desde su PDB Coordinación de datos. Bamboleo es capaz de determinar estructura secundaria (con 3 diferentes algoritmos), identificando y clasificando 6 tipos diferentes de beta se convierte, determinar y calcular la fuerza del C = O - N-H hidrógeno, cálculo de residuos específicos las superficies accesibles (ASA), cálculo de volúmenes de residuos, determinando columna vertebral y ángulos laterales cadena torsión (phi, psi, omega y chi ángulos), evaluación de la calidad de la estructura local (a través de numerosos índices de calidad), evaluación de la calidad de la estructura global e identificando residuos "atípicos" (residuos con inusuales características estructurales). Los resultados han sido validados a través de la extensa comparación cuidadosa inspección visual y datos publicados. VADAR produce texto y salida gráfica con la mayoría de los datos cuantitativos presentadas en los cuadros fácilmente consultados. En particular, salida de VADAR se presenta en un formato tabular vertical con la mayoría de los datos de la secuencia, numeración de residuos y cualquier otra propiedad calculada o característica presentada de arriba hacia abajo, en lugar de izquierda a derecha.
Contenido
- 1 Identificación de la estructura secundaria
- 2 Cálculo de la superficie accesible
- 3 Cálculo de columna vertebral y ángulos de torsión de cadena lateral
- 4 Determinación de Beta se convierte
- 5 Cálculo del volumen de residuos del aminoácido
- 6 Historia
- 7 Véase también
- 8 Referencias
Identificación de la estructura secundaria
VADAR identifica y asigna la proteína estructura secundaria utilizando 3 diferentes algoritmos. Estos tres métodos se combinan para crear un consenso estructura secundaria asignación. Sólo tres tipos de estructura secundaria se identifican: hélices están indicadas con la letra "H", beta-filamentos están indicados con una "B" y la bobina o regiones no estructuradas se identifican con una "C". Estructura secundaria las asignaciones para cada residuo se enumeran en la columna etiquetada SCND STRUC. El primero estructura secundaria método de identificación (que aparece en la columna 1) utiliza un enfoque geométrico adhesiva que primero fue descrito por Richards y Kundrot [2] con ligeras modificaciones. El segundo método (que aparece en la columna 2) usa columna vertebral ángulos diedros para identificar estructura secundaria elementos de una manera descrita inicialmente por Levitt y Greer [3] así como Chou y Fasman.[4] La tercera estructura secundaria utiliza el método de identificación hidrógeno vinculación patrones (en asociación con ángulos diedros medidos) para identificar hélices, hebras beta y las regiones de la bobina. Este tercer método es similar al método descrito originalmente por Kabsch y Sander.[5] El resultado neto o consenso estructura secundaria es una combinación ponderada de cada uno de los tres métodos. Método de VADAR estructura secundaria identificación generalmente identifica una fracción mayor de estructura secundaria elementos que el algoritmo DSSP (64% hélices y hebras beta para VADAR contra 51% hélices y hebras beta para DSSP). En particular, VADAR estructura secundaria asignaciones parecen más cerca de acuerdo con estructuras secundarias identificado mediante inspección visual (por ejemplo, asignaciones de autor), por la zancada (otro estructura secundaria algoritmo de asignación) o a través de métodos independientes (es decir, métodos basados en NMR NOE).
Cálculo de la superficie accesible
Las superficies accesibles es una medida de la exposición del solvente de átomos individuales o residuos (medidos en Plaza Angstroms). Corresponde a la superficie de un átomo (o residuo) que puede acceder a una molécula de agua o táctil. En bamboleo, la las superficies accesibles (ASA) para cada residuo se presenta bajo dos encabezados de columna diferente: RES ASA (residuo ASA) y FRAC ASA (fraccional ASA). Los datos indicados en la columna de RES ASA se refieren a los "residuos las superficies accesibles"según lo medido en cuadrado Angstroms. Los datos indicados en la columna de FRAC ASA se refieren a los residuos fraccional las superficies accesibles (un valor entre 0 y 1.0). Bobina expuesta, exterior, al azar o residuos hidrofílicos tienen típicamente una gran fraccional las superficies accesibles (> 0.5), mientras que hidrofóbico, hoja beta o residuos interiores tienen un pequeño fraccional las superficies accesibles (< 0,2). La fraccionada las superficies accesibles se calcula dividiendo que un residuo determinado es observado las superficies accesibles por la calculada las superficies accesibles para ese residuo de un tripéptido Xaa-Gly-Gly extendida (donde Xaa es el residuo de interés). VADAR reporta superficie accesible son los valores para el residuo de aminoácido entero y las cadenas laterales de aminoácidos. El las superficies accesibles también se calcula para los átomos cargados (N, O), polar (N, O, S) átomos y los átomos no polares (C). Esta información puede utilizarse para calcular el área superficial cargada, polar y no polares. Las superficies accesibles mediciones/estimaciones son particularmente útiles en la evaluación de la estructura de la proteína, la proteína estructura validación y cálculos termodinámicos. Los valores calculados para las superficies accesibles (ASA) dependen críticamente de la selección o elección de atómico o radios de Van der Waals. Diferentes métodos y diferentes autores han defendido el uso de diferentes radios atómicos. Como resultado, VADAR proporciona varias opciones para atómico o Radios de van der Waals.[6][7][8][9]
Cálculo de columna vertebral y ángulos de torsión de cadena lateral
Ángulos de torsión de la proteína se calculan para phi, psi, omega (que se corresponde con el enlace peptídico) y ji1 (el primer lado cadena ángulo de torsión) usando el estándar IUPAC definiciones. Estos valores son cotizadas encabezados de columna diferente bajo cuatro: PHI, PSI, OMEGA y ji1. Todos los ángulos de torsión se divulgan en grados. Ángulos de torsión son un indicador muy útil de la estereoquímica y la calidad estereoquímica de una estructura de la proteína, con la mayoría de las proteínas de alta calidad exhibiendo un agrupamiento relativamente estrecha de ángulos phi/psi y relativamente poca desviación en los ángulos de omega.[10]
Determinación de Beta se convierte
Beta se convierte son otro tipo de local o "corto" estructura secundaria es distinta de las hélices más común, hojas beta o bobinas al azar. Beta se convierte son razonablemente abundante (15%) y muy importante estructuras secundarias en las proteínas. En particular, beta se convierte desempeñar un papel decisivo en la definición de la topología de las proteínas. También es probable que juegan un papel en la iniciación temprana del embalaje eventos durante el proceso de plegamiento de la proteína. En bamboleo beta se convierte se identifican bajo el encabezado DVOLVER utilizando la notación estándar número romano (I = tipo I, II = tipo II, etc..). En bamboleo, beta se convierte se identifican mediante una combinación de diferentes piezas de información incluyendo la ubicación de los datos de hidrógeno previamente identificados estructuras secundarias y el valor de sus ángulos diedros locales. Bamboleo de la clasificación y nomenclatura utilizada para beta se convierte sigue las definiciones propuestas por Wilmot y Thornton.[11]
Cálculo del volumen de residuos del aminoácido
Causa de la fuerza de van der Waals, los átomos ocupan espacio, lo que impide que otros átomos pasando por los demás. Este espacio 3D o volumen se denomina el volumen excluido. Volumen excluido se define como el volumen ocupado por un átomo o residuo según lo determine su radios atómicos y sus vecinos más cercanos. Excluidos se da típicamente en unidades de Angstroms cúbicos de volumen. En VADAR el volumen excluido para cada residuo de aminoácido es listado encabezados de columna diferente bajo dos: RES VOL (volumen de residuo) y FRAC VOL (volumen fraccionario). Volumen de residuos se presenta en Angstraoms cúbicos y calculado utilizando el algoritmo de poliedros Vornoi que introdujo por primera vez por el Dr. Frederic Richards.[7] En el número listado bajo la RES VOL VADAR encabezado corresponde al volumen excluido (en Angstroms cúbicos) mientras que el valor bajo el FRAC VOL encabezado corresponde al volumen fraccionario (que va desde 0 a 1.0 o más). Si una proteína eficientemente está lleno, todos sus residuos deben tener volúmenes fraccionales cerca de 1.0 (+/-0.1). En ciertas circunstancias, si un residuo de aminoácido se encuentra en una cavidad interior (o que se ha colocado indebidamente a través de refinamiento pobre) podría tener un volumen fraccionario superior a 1.20. Un residuo de aminoácido situado en una región comprimida o un mal refinado tendrán un volumen fraccionario inferior a 0,80. Los biólogos estructurales usan volumen excluido para ayudarles a encontrar cavidades, fijadores de agua bolsillos, inesperados se superpone atómica o para identificar áreas problemáticas en una estructura proteica. Alta calidad estructuras de la proteína debe tener relativamente pocos residuos con volúmenes fraccionarios mayores de 1.20 o inferior a 0,80.
Historia
Inicialmente lanzado en 2002, el servidor web VADAR ha pasado por una serie de revisiones y actualizaciones (ahora en la versión 1.8). La última versión del servidor web VADAR apoya la presentación de números de adhesión PDB o archivos con formato PDB y genera amplias tablas y gráficos de alta calidad para evaluar cuantitativamente y cualitativamente estructuras de la proteína determinado por Cristalografía de rayos x, Espectroscopía de RMN, 3D-threading o homología de modelado. Un sitio web separado apoya el análisis de múltiples cadenas de proteínas – como podría generarse a partir de un esfuerzo de determinación de estructura NMR estándar.
Véase también
- Proteína
- RMSD
- Enlace peptídico
- Cristalografía
- RMN
- Validación de la estructura
- Predicción de la estructura de la proteína
- Bioinformática estructural
- PROCESO
- Estructura de la proteína
- ResProx
- DSSP (proteína)
Referencias
- ^ a b Willard, L (julio de 2003). "VADAR: un servidor web para la evaluación cuantitativa de la calidad de la estructura proteínica.". Ácidos nucleic Res. 31 (13): 3316 – 9. Doi:10.1093/nar/gkg565. PMID12824316.
- ^ Richards, FM (1988). "Identificación de motivos estructurales de los datos de coordenadas proteína: estructura secundaria y la estructura Supersecundaria de primer nivel. ". Proteínas 3 (2): 71-84. Doi:10.1002/Prot.340030202. PMID3399495.
- ^ Levitt, M (Aug de 1977). "Identificación automática de estructura secundaria en proteínas globulares". J Mol Biol. 114 (2): 181 – 239. Doi:10.1016/0022-2836 (77) 90207-8. PMID909086.
- ^ Chou, PY (enero de 1974). "Parámetros conformacionales de aminoácidos en las regiones de bobina helicoidal, beta-hoja y aleatorio calculan a partir de proteínas". Bioquímica 13 (2): 211-222. Doi:10.1021/bi00699a001. PMID4358939.
- ^ Kabsch (Dic de 1983). "Diccionario de proteína estructura secundaria:: patrón de reconocimiento de las características geométricas e hidrógeno en condiciones de servidumbre ". Biopolímeros 22 (12): 2577 – 2637. Doi:10.1002/bip.360221211. PMID6667333.
- ^ Lee, B (Feb de 1971). "La interpretación de estructuras de la proteína:: estimación de accesibilidad estática ". J Mol Biol. 55 (3): 379 – 400. Doi:10.1016/0022-2836 (71) 90324-X. PMID5551392.
- ^ a b Richards, FM (1977). Áreas, volúmenes, embalaje y estructura de la proteína. Annu Rev Biophys Bioeng. 6:: 151 – 76. Doi:10.1146/annurev.BB.06.060177.001055. PMID326146.
- ^ Eisenberg, D (Jan de 1986). "Energía de solvatación en proteína plegable y vinculante". Naturaleza 319 (6050): 199-203. Doi:10.1038/319199a0. PMID3945310.
- ^ Shrake, un 1973 (Sep). "Medio ambiente y la exposición al solvente de los átomos de la proteína. La lisozima y la insulina". J Mol Biol. 79 (2): 351-371. Doi:10.1016/0022-2836 (73) 90011-9. PMID4760134.
- ^ Morris, AL (Apr de 1992). "Calidad estereoquímica de coordenadas de la estructura de la proteína". Proteínas 12 (4): 345 – 64. Doi:10.1002/Prot.340120407. PMID1579569.
- ^ Wilmot, CM (Sep 1988). "Análisis y predicción de los diferentes tipos de beta-vuelta en proteínas. ". J Mol Biol. 203 (1): 221-232. Doi:10.1016/0022-2836 (88) 90103-9. PMID3184187.