ShiftX
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| Contenido | |
| Descripción | Servidor de cálculo proteína cambio químico |
| Contacto | |
| Centro de investigación | Universidad de Alberta |
| Laboratorio | El Dr. David Wishart |
| Citación primaria | [1][2] |
| Acceso | |
| Formato de datos | Entrada de datos:: Radiografía o coordenadas NMR (formato PDB); Salida de datos:: 1H, 13C y 15N desplazamientos químicos (formato Shifty o BMRB) |
| Sitio web | https://ShiftX.wishartlab.com/; https://www.shiftx2.CA/; https://www.shiftx2.CA/download.html |
| Herramientas | |
| Misceláneo | |
| Política de conservación | Comisariado manualmente |
ShiftX (Cambios de Rayos x estructuras) es un servidor web disponible gratuitamente para calcular rápidamente proteína química cambia de proteína Rayos x (o RMN) coordenadas. Predicción de cambio química de proteínas (también conocido como cálculo cambio química de la proteína) es particularmente útil en verificar las asignaciones de cambio química de proteínas, ajuste de desplazamientos químicos mal referenciados, refinar estructuras proteicas NMR (a través de desplazamientos químicos) y ayudando a la RMN asignación de proteínas sin asignar que han tenido sus estructuras (o las estructuras de una proteína homóloga) determinada por Rayos x o RMN métodos.
El servidor web ShiftX toma las coordenadas atómicas)PDB formato) de las proteínas como entrada y rápidamente (< 1 seg) genera los desplazamientos químicos de columna vertebral (1 H, 13C y 15N) y átomos de cadena (sólo 1 H) lado como salida (BMRB o Shifty formato). El servidor está optimizado para funcionar con diamagnético proteínas en lugar de paramagnético proteínas (es decir, con paramagnético centros). El servidor web de ShiftX se basa en un programa del mismo nombre que fue desarrollado en el año 2003 por miembros del laboratorio del Dr. David Wishart[1] [1]. tanto el programa de ShiftX y el ShiftX servidor web hacen uso de mesas de cambio químico previamente calculados, empíricamente derivados relativos 1 H, 13C y 15N químico cambia a ángulos de torsión de columna vertebral, las orientaciones de cadena lateral, local estructura secundaria y más cercano a los efectos del vecino. Estas tablas se obtuvieron utilizando técnicas de minería de datos desde una base de datos grande de desplazamientos químicos de referencia-corregida la proteína llamada RefDB[3][2]. estos secuencia/estructura de dependencias de cambios químicos, que no se puede convertir fácilmente a fórmulas analíticas, se combinan con las ecuaciones clásicas o semi clásicas estándar (para efectos actuales anillo y enlace del hidrógeno efectos) para mejorar aún más la 1 H, 13C y 15N cambio químico los cálculos. ShiftX diferencia de otras técnicas de cálculo proteína cambio químico en mezcla tanto las observaciones empíricas con clásico o enfoques mecánica cuántica semi. Más otros métodos de cálculo de cambio química de proteínas el uso empírico (por ejemplo, SPARTA[4] [3]) o mecánica cuántica (por ejemplo, cambios[5] [4]) se acerca, exclusivamente. ShiftX es rápida y precisa. Entre los cambios medidos y calculados de 0.91(1HA), 0.98 (13CA), 0.99 (13CB), 0,86 (13CO), 0.91 (15N), 0,74 (1HN), tiene un coeficiente de correlación (r) y 0,907 (cadena lateral 1H) con errores RMS de 0.23, 0.98, 1.10, 1.16, 2.43, 0,49 y 0,30 ppm. ShiftX se utiliza en varios programas o servidores web incluyendo ShiftCor. También es utilizado en la generación y actualización de la base de datos re referencia cambio químico conocido como RefDB.
Recientemente, se lograron mejoras sustanciales a la actuación de ShiftX mediante el uso de aprendizaje automático métodos para mejor integran características de la estructura de la proteína (incluyendo solvente superficie accesible) y las interacciones locales o más cercano al vecino. Esto condujo a la liberación de una versión actualizada de ShiftX llamado ShiftX2[2] [5]. ShiftX2 es substancialmente más preciso que ShiftX y es capaz de calcular una colección mucho más grande de productos químicos de cadena lateral cambia (1H, 13C y 15N). También está disponible como un servidor web libremente accesible. Sin embargo, es 2-3 X más lento. ShiftX2 alcanza los coeficientes de correlación entre desplazamientos químicos de columna vertebral experimentalmente observada y pronosticada de 0,98 (15N), 0.99 (13CA), 0.999 (13CB), 0,97 (13CO), 0,97 (1HN), 0.98 (1HA) con errores RMS correspondientes 1.12, 0.44, 0.51, 0,53, 0.17 y 0,12 ppm. Una comparación del desempeño de calculadoras de cambio químico diferentes de proteínas se da en la tabla 1.
Tabla 1: coeficientes de correlación entre la columna vertebral observada experimentalmente química cambia y la columna vertebral calculado/predijo cambios por factores predictivos de cambio químico diferente utilizando un conjunto de ensayo idénticas de prueba 61 proteínas.
Véase también
- Proteína
- Proteína NMR
- RMN
- Cambio químico
- Índice de la bobina al azar
- Proteína cambio química vuelve a hacer referencia a
- Estructura secundaria de proteínas
- Predicción de cambio química de proteínas
- Predicción de la estructura de la proteína
- Cristalografía
- Banco de datos de proteínas
Referencias
- ^ a b Neal, S; NIP, A., Zhang, H. Wishart, D.S. "cálculo rápido y preciso de la proteína 1H, 13C y 15N desplazamientos químicos.". J Biomol. RMN 26:: 215-240. Doi:10.1023 / A:1023812930288. PMID12766419.
- ^ a b Han, B.; Liu, Y., HandelsgesmbH, S. y Wishart, D.S. (mayo de 2011). "SHIFTX2: mejoró significativamente la predicción del cambio química de proteínas.". J Biomol. RMN 50 (1): 43-57. Doi:10.1007/s10858-011-9478-4. PMID21448735.
- ^ Zhang, H; Neal, S. y D.S. Wishart, D.S. (marzo de 2003). "RefDB: una base de datos de química uniformemente referenciada proteína cambia.". J Biomol. RMN 25 (3): 173-195. Doi:10.1023 / A:1022836027055. PMID12652131.
- ^ Xu, X.P.; Caso, D.A. (Dic de 2001). "Automated predicción de 15N, 13Calpha, 13Cbeta y 13C ' química cambios en las proteínas usando una base de datos funcional densidad.". J Biomol NMR 21 (4): 321-333. PMID11824752.
- ^ Shen, Y.; Bax, A. (agosto de 2007). "La proteína columna vertebral desplazamientos químicos predichas desde una base de datos para la homología de ángulo y secuencia de torsión de ámbito.". J Biomol NMR 38:: 289-302. Doi:10.1007/s10858-007-9166-6. PMID17610132.