Tiroglobulina

Tiroglobulina
PDB procesamiento basado en 1poz.
Estructuras disponibles PDB Búsqueda de ortholog: PDBe, COPIA Lista de códigos de identificación PDB 1POZ, 1UUH, 2I83
Identificadores
Símbolos	TG; AITD3; TGN
Identificadores externos	OMIM::188450 MGI::88338 HomoloGene::2430 GeneCards: Gen TG
Ontología génica Función molecular • actividad del receptor • actividad de la hormona • Unión a proteínas familiar neurexin Componente celular • región extracelular • espacio extracelular • componente integral de membrana plasmática • superficie de la célula • sinapsis Proceso biológico • generación de hormona tiroidea • transducción de señales • Asamblea de sinapsis • transporte de yoduro • desarrollo de la glándula tiroides • regulación de la mielinización • proceso biosintético de la hormona Fuentes: Amigo / QuickGO
Patrón de expresión de RNA
Más datos de expresión de referencia
Ortólogos
Especies	Humano	Ratón
Entrez	7038	21819
Ensembl	ENSG00000042832	ENSMUSG00000053469
UniProt	P01266	O08710
RefSeq (mRNA)	NM_003235	NM_009375
RefSeq (proteína)	NP_003226	NP_033401
Ubicación (UCSC)	Chr 8: 133.88 – 134,15 mb	Chr 15: 66.67 – 66,85 mb
PubMed búsqueda de	[1]	[2]

Tiroglobulina (Tg) es un 660 kDa, dimérico proteína producido por y utilizado exclusivamente dentro del tiroides glándula. TG obligado a T3 o T4 es a veces llamado un coloide.

No debe confundirse con tiroglobulina Globulina fijadora de tiroxina, un proteína portadora encargadas de las hormonas de tiroides en la sangre.

Tiroglobulina es producida por las células foliculares de la tiroides.

Función

Síntesis de la hormona tiroidea, después de la tiroglobulina de producción dentro de la retículo endoplásmico rugoso hasta la proteólisis para liberar las hormonas tiroideas.

TG es utilizado por la glándula tiroides para producir la hormonas tiroideas tiroxina (T4) y triyodotironina (T3). La forma activa de triyodotironina, 3, 5, 3' triyodotironina, se produce dentro de la glándula tiroides y en la periferia de 5'-deiodinasa (que ha sido referido como tetraiodothyronine 5' Deyodinasa). Se presume que Tg y tiroides son también un importante almacenamiento de yodo para las necesidades del cuerpo, en particular, para muchos órganos yodo de concentración como mama, estómago, glándulas salivales, timo, plexo coroideo y líquido cefalorraquídeo, etc.. (véase yodo en biología).

De hecho, la molécula de Tg, que contiene aproximadamente 120 tirosil residuos, es capaz de formar sólo pequeñas cantidades de hormona tiroidea (5-6 moléculas de (T4 y T3)).

TG es producida por las células epiteliales de la tiroides, llamadas thyrocytes, que forman los folículos esféricos. TG es segregada y almacenados en el lumen folicular.

Mediante una reacción con el enzima thyroperoxidase, yodo se une covalentemente a tirosina residuos en las moléculas de tiroglobulina, formando monoyodotirosina (MIT) y diyodotirosina (DIT).

• Tiroxina se produce mediante la combinación de dos moieties de DIT.
• Triyodotironina se produce mediante la combinación de una molécula de MIT y una molécula de DIT.

Pequeños glóbulos del coloide folicular (Tg) son endocitosis (hormona (TSH)-mediada) y proteasas en lisosomas digerir tiroglobulina yodada, liberación de T3 y T4 dentro del citoplasma de thyrocyte. La T3 y T4 son entonces transportado a través de (TSH-mediada) la membrana basolateral de thyrocyte, en el torrente sanguíneo, por un mecanismo desconocido mientras el lisosoma es reciclada hacia el lumen folicular.

Significación clínica

Los niveles de tiroglobulina en la sangre se utilizan principalmente como un marcador tumoral para ciertas clases de cáncer de tiroides (cáncer de tiroides papilar o folicular especialmente). La tiroglobulina no es producida por carcinoma de tiroides medular o anaplásico.

Tiroglobulina circulante tiene una vida media de 65 horas. Después de la tiroidectomía, puede tomar varias semanas antes de que se convierten en niveles de tiroglobulina indetectables. Después de los niveles de tiroglobulina convierten tiroidectomía siguiente indetectable, niveles pueden ser monitoreados en serie. Una posterior elevación del nivel de tiroglobulina es una indicación de recurrencia del carcinoma papilar o folicular de la tiroides.

Metabolismo de la tiroglobulina se produce en el hígado y a través de la glándula tiroides de reciclaje de la proteína.

En el laboratorio clínico, pruebas de tiroglobulina se pueden complicar por la presencia de anticuerpos anti-tiroglobulina (ATA), con frecuencia denominada TgAb. Anticuerpos anti-tiroglobulina están presentes en 1 de cada 10 individuos normales y de un mayor porcentaje de pacientes con carcinoma de la tiroides. La presencia de estos anticuerpos puede resultar en niveles falsamente bajos (o raramente falsamente altos) en la prueba de la tiroglobulina. Este problema puede eludirse un poco por la prueba para detectar la presencia de anticuerpos anti-thryroglobulin. En pacientes con anticuerpos anti-tiroglobulina, una mejor estrategia es no depender de ningún resultado individual sino para seguir las medidas cuantitativas seriales. Esto puede ayudar a un patólogo clínico y clínicos interpretar una prueba y gestionar la atención al paciente, incluso con la presencia del factor de confusión de los anticuerpos anti-tiroglobulina.

Anticuerpos anti-tiroglobulina se encuentran a menudo en pacientes con La tiroiditis de Hashimoto o Enfermedad de graves. Estos anticuerpos son de uso limitado en el diagnóstico de estas enfermedades, ya que ellos también pueden estar presentes en saludable eutiroideo individuos. Anticuerpos anti-Tg también se encuentran en pacientes con encefalopatía de Hashimoto, un desorden neuroendocrino relaciona - pero no causado por - tiroiditis de Hashimoto.

Interacciones

Ha demostrado que la tiroglobulina interactuar con Proteína de unión de la inmunoglobulina.

Lectura adicional

• Mazzaferri EL, Robbins RJ, Spencer CA, et al. (2003). "Un informe de consenso de la función de tiroglobulina sérica como un método de monitoreo para pacientes de bajo riesgo con carcinoma papilar de la tiroides". J. Clin. Endocrinol. Metab. 88 (4): 1433 – 41. Doi:10.1210/JC.2002-021702. PMID12679418.
• Henry M, E Zanelli, Piechaczyk M, et al. (1992). "un epitopo principales tiroglobulina humana definida con anticuerpos monoclonales es principalmente reconocido por autoanticuerpos humanos". EUR j Immunol. 22 (2): 315 – 9. Doi:10.1002/Eji.1830220205. PMID1371467.
• Targovnik HM, Cochaux P, coracha d., Vassart G (1992) "Identificación de una transcripción de mRNA Tg menores en ARN de tiroides con bocio y normales". Análizar la célula. Endocrinol. 84 (1 - 2): R23 – 6. Doi:10.1016/0303-7207 (92) 90087-M. PMID1639210.
• Dunn AD, Crutchfield él, Dunn JT (1991). "Procesamiento por las proteasas tiroideas tiroglobulina. Principales sitios de escote de catepsinas B, D y L". J Biol Chem. 266 (30): 20198 – 204. PMID1939080.
• Lamas L, Anderson PC, Fox JW, Dunn JT (1989). "Secuencias consenso para yodación temprano y hormonogenesis en tiroglobulina humana". J Biol Chem. 264 (23): 13541 – 5. PMID2760035.
• Marriq C, Lejeune PJ, Venot N, Vinet L (1989). "Síntesis de la hormona en tiroglobulina humana: posible ruptura de la cadena polipeptídica en el sitio donante tirosina". FEBS Lett. 242 (2): 414 – 8. Doi:10.1016/0014-5793 (89) 80513-7. PMID2914619.
• Christophe D, B Cabrer, Bacolla A, et al. (1985). "Una secuencia de poly(purine)-poly(pyrimidine) inusualmente largo está situada aguas arriba del gen de tiroglobulina humana". Ácidos nucleic Res. 13 (14): 5127 – 44. Doi:10.1093/nar/13.14.5127. PMC321854. PMID2991855.
• Baas F, van Ommen GJ, Bikker H, et al. (1986). "El gen de tiroglobulina humana es mucho más de 300 kb y contiene intrones de hasta 64 kb". Ácidos nucleic Res. 14 (13): 5171 – 86. Doi:10.1093/nar/14.13.5171. PMC311533. PMID3016640.
• Kubak BM, LA Potempa, Anderson B, et al. (1989). "Evidencia que amiloide suero componente P se une a secuencias terminada en manosa de polisacáridos y las glicoproteínas". Análizar Immunol. 25 (9): 851-8. Doi:10.1016/0161-5890 (88) 90121-6. PMID3211159.
• Malthiéry Y, Lissitzky S (1987). "Estructura primaria de tiroglobulina humana deducida de la secuencia de su ADN complementario 8448-base". EUR j Biochem. 165 (3): 491 – 8. Doi:10.1111/j.1432-1033.1987.tb11466.x. PMID3595599.
• Parma J, Christophe D, V Pohl, Vassart G (1988). "Organización estructural de la región 5' del gen de tiroglobulina. Evidencia de la pérdida del intrón y "exonization" durante la evolución". J. análizar Biol. 196 (4): 769 – 79. Doi:10.1016/0022-2836 (87) 90403-7. PMID3681978.
• Bergé-Lefranc JL, Cartouzou G, Mattéi MG, et al. (1985). "La localización del gen de tiroglobulina por hibridación in situ a cromosomas humanos". Zumbido. Genet. 69 (1): 28 – 31. Doi:10.1007/BF00295525. PMID3967888.
• Malthiéry Y, Lissitzky S (1985). "Secuencia del barrio extremo 5' del ácido ribonucleico mensajero humanos-tiroglobulina y de su secuencia de aminoácidos deducida". EUR j Biochem. 147 (1): 53-8. Doi:10.1111/j.1432-1033.1985.tb08717.x. PMID3971976.
• Avvedimento View, Di Lauro R, A, Monticelli et al. (1985). "Mapeo del gen humano de tiroglobulina en el brazo largo del cromosoma 8 por hibridación in situ". Zumbido. Genet. 71 (2): 163 – 6. Doi:10.1007/BF00283375. PMID4043966.
• Xiao S, Pollock HG, Taurog A, AB Rawitch (1995). "Caracterización de sitios hormonogenic en un N-terminal, fragmento de bromuro de cianógeno de tiroglobulina humana". Arch Biochem. Biophys. 320 (1): 96-105. Doi:10.1006/Abbi.1995.1346. PMID7793989.
• Corral J, Martín C, Pérez R, et al. (1993). "La tiroglobulina punto mutación genética asociada con bocio simple no endémico". The Lancet 341 (8843): 462 – 4. Doi:10.1016/0140-6736 (93) 90209-Y. PMID8094490.
• Gentile F, Salvatore G (1994). "Sitios preferenciales de clivaje proteolítico de bovinos, humanos y tiroglobulina rata. El uso de proteólisis limitada para detectar las regiones expuestas al solvente de la estructura primaria". EUR j Biochem. 218 (2): 603 – 21. Doi:10.1111/j.1432-1033.1993.tb18414.x. PMID8269951.
• Mazo B, Lejeune PJ, Baudry N, et al. (1996). "N-glicanos modulan la síntesis de la hormona de tiroides in vivo e in vitro. Estudio en el dominio N-terminal de tiroglobulina". J Biol Chem. 270 (50): 29881 – 8. Doi:10.1074/JBC.270.50.29881. PMID8530385.
• Yang SX, Pollock HG, Rawitch AB (1996). "Glicosilación de tiroglobulina humana: ubicación de las unidades de N-ligados oligosacárido y comparación con tiroglobulina bovina". Arch Biochem. Biophys. 327 (1): 61-70. Doi:10.1006/Abbi.1996.0093. PMID8615697.
• Molina F, M Bouanani, Pau B, Granier C (1996). "Caracterización del tipo-1 repetición de tiroglobulina, encontró un módulo de cisteína-rica en proteínas de distintas familias". EUR j Biochem. 240 (1): 125 – 33. Doi:10.1111/j.1432-1033.1996.0125h.x. PMID8797845.
• Grani, G; Fumarola, un (Jun de 2014). "Tiroglobulina en lavado de aspiración con aguja fina del nodo de linfa: una revisión sistemática y metanálisis de exactitud diagnóstica.". El diario de Endocrinología clínica y metabolismo 99 (6): 1970 – 82. Doi:10.1210/JC.2014-1098. PMID24617715.

Enlaces externos

• Tiroglobulina -Laboratorio pruebas en línea
• Histología en KUMC Endo-endo11
• Resumen en colostate.edu
• Imagen de histología: 14302loa -Histología sistema Universidad de Boston de aprendizaje

Otras Páginas

• Edward VI de Inglaterra
• Sector preparacion
• Mandato de seguro de salud
• Instituciones financieras no bancarias
• Yeomans
• Sobreentrenamiento
• Clinton Textor (categoria de Milwaukee)
• Operador de telefonia movil
• MITx
• Unidad de cuidados intensivos pediatrico