Telomerasa

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Tribolium castaneum subunidad catalítica de la telomerasa, terc, obligado a supuesta plantilla de RNA y ADN telomérico
ARN polimerasa ARN-dirigido
Telomerase illustration.jpg
Un diagrama conceptual que muestra el componente proteico de la telomerasa (TERT) en el componente RNA (TR) en amarillo y gris
Identificadores
Número CE 2.7.7.49
Número del CAS 9068-38-6
Bases de datos
IntEnz IntEnz vista
BRENDA Entrada de BRENDA
ExPASy Opinión de NiceZyme
KEGG Entrada de KEGG
MetaCyc vía metabólica
PRÍAMO Perfil
PDB estructuras ENZIMA PDB PDBe PDBsum
Gene Ontology AmiGO / EGO

Telomerasa también se llama transferasa terminal telómero [1] es un Ribonucleoproteína es un enzima Eso agrega ADN se repite la secuencia ("TTAGGG"en todos los vertebrados) para el 3' final de ADN en hebras en la telómero regiones que se encuentran en los extremos de eucariotas cromosomas. Esta región del repetido nucleótido llamados telómeros contiene los ADN y dificulta la pérdida de ADN importante de los extremos del cromosoma. Como resultado, cada vez la se copia el cromosoma, sólo 100 – 200 nucleótidos están perdidos, que no causa ningún daño al ADN del organismo. La telomerasa es una la transcriptasa inversa que lleva su propio ARN molécula, que se utiliza como una plantilla cuando alarga los telómeros, que se acortaron después de cada ciclo de replicación.

La existencia de un mecanismo compensatorio de acortamiento telomérico primero fue predicha por el biólogo soviético Alexey Olovnikov en 1973,[2] quien también propuso la hipótesis del telómero de envejecimiento y las conexiones de los telómeros a cáncer. La telomerasa fue descubierta por Carol W. Greider y Elizabeth Blackburn en 1984 en el ciliado Tetrahymena.[3] Junto con Jack W. SzostakGreider Blackburn se entregaron y el 2009 Premio Nobel en Fisiología o medicina por su descubrimiento.[4]

El papel de los telómeros y la telomerasa en envejecimiento celular y cáncer fue creado por científicos en Biotecnología empresa Geron con la clonación de la ARN y componentes catalíticos de la telomerasa humana [5] y el desarrollo de una polimerización en cadena - basado en el análisis para la actividad telomerasa llamado el análisis de la trampa que permite un estudio de la actividad de la telomerasa en varios tipos de cáncer.[6]

Contenido

  • 1 Estructura
  • 2 Función
  • 3 Implicaciones clínicas
    • 3.1 Envejecimiento
    • 3.2 Cáncer
    • 3.3 Funciones adicionales en cáncer, enfermedades cardíacas, diabetes y calidad de vida
    • 3.4 Papel en las enfermedades humanas raras
    • 3.5 Telomerasa como un blanco potencial de la droga
  • 4 Véase también
  • 5 Referencias
  • 6 Lectura adicional
    • 6.1 Libros
  • 7 Enlaces externos

Estructura

La telomerasa humana consiste en dos moléculas de humanos transcriptasa inversa de la telomerasa (TERT), telomerase RNA (TR o TERC), y dyskerin (DKC1).[7] Los genes de las subunidades de la telomerasa, que son terc,[8] TERC,[9] DKC1,[10] y TEP1[11] etc., se encuentran en diversos cromosomas en el ser humano genoma. Gen humano TERT (hTERT) es Texto traducido al en un proteína de 1132 los aminoácidos.[12] Proteínas TERT de muchos eucariotas han sido secuenciadas.[13] Polipéptido terc pliegues con TERC, un RNA no codificante (451 nucleótidos tiempo en humanos). TERT tiene una estructura 'guante' que le permite envolver el cromosoma para agregar repeticiones teloméricas monocatenario.

TERT es un la transcriptasa inversa, que es una clase de enzima que crea ADN monocatenario usando ARN como plantilla. Como se mencionó anteriormente, TERT lleva su propia plantilla, TERC.

Una imagen que ilustra cómo la telomerasa alarga telómero termina progresivamente.

La composición proteica de la telomerasa humana fue identificada en 2007 por Scott Cohen y su equipo en el Instituto de investigación médica de los niños en Australia.[7] La alta resolución estructura de la proteína de la Tribolium castaneum catalítica subunidad de la telomerasa terc era decodificada en 2008 por Emmanuel Skordalakes y su equipo del Instituto Wistar en Filadelfia.[14] La estructura reveló que la proteína se compone de cuatro dominios conservados (dominio de unión de ARN (TRBD), dedos, Palma y pulgar), organizados en una configuración en anillo que comparte características comunes con retrovirales inversa transcriptasas, RNA viral polimerasas y Bacteriófago Polimerasas de la DNA B-familia.

Función

Utilizando TERC, TERT puede añadir una repetición del seis-nucleótido de la secuencia, 5'-TTAGGG (en todos los vertebrados, la secuencia difiere de otros organismos) a 3' strand de cromosomas. Estas repeticiones TTAGGG (con sus distintos socios de proteína obligatoria) se llaman telómeros. La región de la plantilla de TERC es 3'-CAAUCCCAAUC-5'.[15] De esta manera, la telomerasa puede enlazar los primeros pocos nucleótidos de la plantilla a la última secuencia telomérica en el cromosoma, añadir un nuevo telómero repetir (5'-GGTTAG-3') de la secuencia, suelta, realinear el nuevo extremo 3'-del telómero a la plantilla y repita el proceso. (Para una explicación sobre por qué es necesario este alargamiento véase Acortamiento telomérico.)

Implicaciones clínicas

Envejecimiento

La enzima telomerasa permite la sustitución de cortas trozos de ADN conocidas como telómeros, que de lo contrario se acortan cuando una célula se divide mediante mitosis.

En circunstancias normales, sin la presencia de telomerasa, si una célula divide de forma recursiva, en algún momento toda la progenie alcanzará su Límite de Hayflick,[16] que se cree que entre 50 – 70 divisiones celulares hasta que se convierten en las células senescentes y la división celular se detiene.[17] Con la presencia de la telomerasa, cada célula divisoria puede reemplazar la parte perdida de ADN, y cualquier célula sola entonces puede dividir sin límites. Mientras que esta propiedad de crecimiento ilimitada ha animado a muchos investigadores, precaución está garantizado en la explotación de esta propiedad, como exactamente este mismo crecimiento sin límites es un paso crucial para permitir crecimiento canceroso.[18]

Células madre embrionarias expresar la telomerasa, que les permite dividir en varias ocasiones y formar al individuo. En los adultos, la telomerasa es altamente expresada en las células que necesitan regularmente se dividen especialmente en células germinales masculinas sino también en linfocitos activados y ciertos células madre adultas, mientras que otros somática las células no lo expresen.[19]

Una variedad de síndromes de envejecimiento prematuro se asocian con telómeros cortos.[20] Estos incluyen Síndrome de Werner, Ataxia-telangiectasia, La ataxia-telangiectasia como desorden, Síndrome de Bloom, Anemia de Fanconi, y Síndrome de rotura Nijmegen. Sin embargo, los genes que han sido transformados en todas estas enfermedades tienen papeles en la reparación de daños en el ADN y el mayor daño de la DNA, sí mismo, sea un factor en el envejecimiento prematuro (véase Teoría de daño de ADN del envejecimiento). Una función adicional en el mantenimiento de la longitud telomérica es un área activa de investigación.

Sin embargo, un estudio de la biología comparativa de los telómeros mamíferos indicó que la longitud telomérica de diferentes especies de mamíferos se correlaciona inversamente, más directamente, con vida útil, y se concluyó que la contribución de la longitud de los telómeros a esperanza de vida sigue siendo polémica.[21] Además, acortamiento telomérico no ocurre con la edad en algunos tejidos postmitotic, como en el cerebro de la rata.[22] En los seres humanos, permanece estables de edad 23 –74 longitud telomérica del músculo esquelético.[23] En el mandril del músculo esquelético, que consiste totalmente diferenciadas células post mitóticas, menos del 3% de petequiales contienen los telómeros dañados y este porcentaje no aumenta con la edad.[24] Por lo tanto, acortamiento telomérico no parece ser un factor importante en el envejecimiento de las células diferenciadas del cerebro o del músculo esquelético. En el hígado humano, cholangiocytes y hepatocitos no mostrar ningún acortamiento telomérico relacionada con la edad.[25] Además, Harris et al encontraron poca evidencia que, en los seres humanos, longitud de los telómeros es un biomarcador significativo del envejecimiento normal con respecto a las capacidades cognitivas y físicas importantes.[26]

Algunos experimentos han planteado preguntas sobre si la telomerasa puede ser utilizada como una terapia anti-aging, a saber, el hecho de que ratones con niveles elevados de la telomerasa presentan mayor incidencia de cáncer y por lo tanto no viven más tiempo. Ciertos síndromes de envejecimiento prematuro se han asociado con acortamiento telomérico. Pero la telomerasa también favorece tumorogenesis, que conduce a preguntas acerca de su potencial como una terapia anti-aging.[27] Por otro lado, un estudio mostró que activando la telomerasa en ratones resistentes a cáncer por su subunidad catalítica overexpressing extiende la vida útil.[28] El potencial sigue siendo para que la telomerasa activadores contribuir al desarrollo de cáncer.

Exposición de los linfocitos T de donantes humanos infectados por el VIH a una pequeña molécula telomerasa activador (TAT2) retardados acortamiento telomérico, aumenta potencial proliferativo, y, lo que es altamente significativo, aumenta la producción de citoquinas/chemokine y actividad antiviral.[29]

Un estudio centrado en Judíos Ashkenazi encontraron que aquellos que viven el más largo hereda una versión hiperactiva de la telomerasa que reconstruye los telómeros.[30]

Ratones diseñados para bloquear el gen que produce la telomerasa, a menos que se dado un cierto medicamento, de años a un ritmo mucho más rápido y murió en unos seis meses, en lugar de alcanzar la duración promedio del ratón de unos tres años. Administración del fármaco a los 6 meses se convirtió en la producción de telomerasa y causó sus órganos ser "rejuvenecido", restaura la fertilidad y normalizó su capacidad para detectar o procesar los olores. El hallazgo plantea esperanzas para el tratamiento de condiciones tales como Progeria y otros trastornos del envejecimiento acelerado, así como terapias de regeneración posible órgano, como la reparación de daños en el hígado debido a la hepatitis o el alcoholismo.[31][32]

Un estudio de 2012 informó de que la introducción del gen TERT en ratones de one-year-old sanas mediante una ingeniería virus adeno-asociado condujo a un aumento de 24% de vida útil, sin ningún aumento en el cáncer.[33]

Cáncer

Cuando las células se aproximan a la Límite de Hayflick en cultivos celulares, el tiempo de senescencia puede ser extendido por la inactivación de la supresor de tumores proteínas- p53 y Proteína del retinoblastoma (pRb)[citación necesitada]. Células que han sido alterados por voluntad eventualmente se someten a un evento como una "crisis" cuando muere la mayoría de las células en la cultura. A veces, una célula no impide dividir una vez que llegue la crisis. En una situación típica, los telómeros se acortan,[34] y la integridad de los cromosomas disminuye con cada división celular posterior. Los extremos del cromosoma expuestos son interpretados como roturas de doble hebra (DSB) en el ADN; tal daño es generalmente reparado por colocación (religating) los extremos rotos juntos. Cuando la célula lo hace debido al recorte de telómeros, los extremos de los cromosomas diferentes pueden colocarse juntos. Temporalmente esto resuelve el problema de carecer de los telómeros; Pero, durante la anafase de la división celular, los cromosomas fusionados son al azar destrozados, provocando que muchos mutaciones y anomalías cromosómicas. A medida que este proceso continúa, el genoma de la célula se vuelve inestable. Finalmente, tampoco suficiente daño se hará a los cromosomas de la célula tal que la célula muere (a través de la muerte celular programada, apoptosis), o una mutación adicional que activa la telomerasa llevará a cabo.[citación necesitada]

Con la activación de la telomerasa, algunos tipos de células y de sus descendientes se convierten en inmortal; es decir, sus cromosomas no será inestables sin importar cuántas divisiones celulares sufren (eludir el Límite de Hayflick), evitando la muerte celular mientras se cumplen las condiciones para su duplicación. Muchos células cancerosas se consideran 'inmortal' porque la actividad telomerasa permite dividir prácticamente para siempre, por eso pueden formar tumores. Es un buen ejemplo de la inmortalidad de las células cancerosas Células HeLa, que han sido utilizados en los laboratorios como un modelo línea celular desde 1951.

Aunque este método de modelado de cáncer humano en cultivo celular es eficaz y se ha utilizado durante muchos años por los científicos, también es muy impreciso. Los cambios exactos que permiten la formación de la tumorígeno clones en el experimento antes descrita no son claros. Los científicos han podido posteriormente abordar esta cuestión por la serie introducción de varias mutaciones presentes en una variedad de cánceres humanos. Esto ha llevado a la comprensión de varias combinaciones de mutaciones que son suficientes para la formación de células tumorígena, en una variedad de tipos de la célula. Mientras que la combinación varía dependiendo del tipo de célula, un tema común es que las alteraciones siguientes son necesarias: activación de terc, pérdida de la función de la vía de p53, pérdida de la función vía pRb, activación de la Ras o MYC Proto-oncogenesy la aberración de la proteína PP2A fosfatasa.[citación necesitada] Es decir, la célula tiene una telomerasa activa, eliminando el proceso de muerte por inestabilidad del cromosoma o pérdida, falta de vías de inducción de apoptosis y activación continua de mitosis.

Este modelo de cáncer en celda cultura describe con precisión el papel de la telomerasa en tumores humanos reales. Activación de la telomerasa se ha observado en ~ 90% de todos los tumores humanos,[35] sugiriendo que la inmortalidad conferida por la telomerasa desempeña un papel clave en el desarrollo de cáncer. De los tumores que no han activado terc,[36] la mayoría ha encontrado un camino independiente para mantener la longitud de los telómeros denominada ALT (alternativa alargamiento de los telómeros).[37] El mecanismo exacto detrás de mantenimiento telomérico en el camino de ALT no ha quedado claro, pero es probable que implica múltiples eventos de recombinación en el telómero.

Se han desarrollado dos vacunas contra la telomerasa: GRNVAC1 y GV1001. GRNVAC1 aísla las células dendríticas y el ARN que codifica para la proteína de la telomerasa y lo pone nuevamente en el paciente para hacer que los linfocitos T citotóxicos matar las células de la telomerasa activa. GV1001 viene el sitio activo de hTERT y es reconocida por el sistema inmune y posteriormente reacciona matando a las células de la telomerasa activa.[38]

Funciones adicionales en cáncer, enfermedades cardíacas, diabetes y calidad de vida

Funciones adicionales para la telomerasa por obra de Elizabeth Blackburn et al., incluyen la regulación al alza de 70 genes conocido o sospechado en el crecimiento de cánceres y transmite a través del cuerpo y la activación de la glicolisis, que permite a las células cancerosas rápidamente usar azúcar para facilitar su tasa de crecimiento programada (más o menos la tasa de crecimiento de un feto).[39]

E. Gostjeva V. et al. (MIT) recientemente fotografiada células madre del cáncer colon y los compararon con células colon fetal tratando de hacer un nuevo colon; eran el mismo.[40]

Elizabeth Blackburn et al. UCSF ha mostrado el trabajo que revela que las madres cuidando a sus hijos muy enfermos tiene telómeros más cortos cuando informan que su estrés emocional estáen en el punto más grande. También encontró la telomerasa activa en el sitio de obstrucción en la arteria coronaria del tejido. Esto podría ser por ataques cardíacos puede venir tan de repente: la telomerasa es impulsar el crecimiento de la obstrucción.

En 2009, fue demostrado que la cantidad de actividad de la telomerasa aumentado significativamente debido al estrés psicológico. A través de la muestra de la actividad de la telomerasa pacientes aumentada un 18% una hora después del final de la tensión. Examinaron la actividad telomerasa en células mononucleares de sangre periférica.[41]

Un estudio en 2010 encontró que hubo "significativamente mayor" actividad de la telomerasa en los participantes que los controles después de un retiro de meditación de tres meses.[42]

La deficiencia de la telomerasa se ha relacionado con diabetes mellitus y visuales insulina células de secreción en los ratones, debido a la pérdida de productoras de insulina en el páncreas.[43]

Hay muchas maneras para examinar la telomerasa y los telómeros para la terapia del cáncer, tales como la terapia génica, inmunoterapia, moléculas pequeñas, ans señal inhibidores de la vía.[38]

Papel en las enfermedades humanas raras

Mutaciones en terc han sido implicadas en la predisposición de los pacientes anemia aplásica, un trastorno en el cual el médula ósea es incapaz de producir las células sanguíneas, en el año 2005.[44]

CRI du chat síndrome (CDC) es un desorden complejo que implica la pérdida de la porción distal del brazo corto del cromosoma 5. TERT está situado en la región suprimida, y la pérdida de una copia de TERT ha sugerido como causa o factor contribuyente de esta enfermedad.[45]

Disqueratosis congénita (DC) es una enfermedad de la médula ósea que pueden ser causados por algunas mutaciones en las subunidades de la telomerasa.[46] En los casos de DC, alrededor del 35% de los casos son Ligado al cromosoma X-recesivo ligado al sexo en el locus DKC1[47] y 5% de los casos son autosómico dominante en la terc[48] y TERC[49] lugares geométricos.

Los pacientes con DC tienen médula ósea severa insuficiencia manifestando como anormal pigmentación de la piel, Leucoplakia (un blanco engrosamiento de la mucosa oral), y distrofia del clavo, así como una variedad de otros síntomas. Los individuos con mutaciones TERC o DKC1 tienen telómeros más cortos y la actividad telomerasa defectuoso in vitro que los otros individuos de la misma edad.[50]

También ha habido una sola familia en la cual DC autosómica dominante se ha relacionado con una mutación heterozigótica en terc.[51] Estos pacientes también exhibieron una mayor tasa de anticipación-acortamiento telomérico y genética (es decir, el fenotipo de DC se agravó con cada generación).

Telomerasa como un blanco potencial de la droga

Actividad de la telomerasa es necesaria para la inmortalidad de muchos tipos de cáncer y está inactiva en células somáticas, lo que significa que la telomerasa inhibición podía reprimir selectivamente el crecimiento de la célula del cáncer con efectos secundarios mínimos.[52] Si un medicamento puede ser utilizado para apagar la telomerasa en las células cancerosas, los telómeros progresivamente acortará medida estas células se dividen, llevando eventualmente a cromosoma pérdida y la muerte celular.[53]

Droga experimental y vacuna terapias dirigidas a la telomerasa activa se han probado en modelos de ratón, y algunos han entrado ahora en ensayos clínicos tempranos[citación necesitada]. Geron Corporation Actualmente está llevando a cabo cuatro ensayos clínicos en humanos que implica la inhibición de la telomerasa y la vacunación de la telomerasa[citación necesitada]. Merck, como un licenciatario de Geron, tiene la reciente aprobación de un IND para una vacuna de tipo[citación necesitada]. La plataforma de la vacuna está siendo probada (y ahora conjuntamente con Merck) usando tres diferentes enfoques[citación necesitada]. Una vacuna es adenovirus/plásmido basado (Merck IND). La segunda es una células dendríticas autólogas (vacunaGRNVAC1), antiguamente llamado TVAX Cuando está probado en fase I de ensayos clínicos en cáncer de próstata y mostró significativa PSA duplicando a veces así como T-cell respuesta[citación necesitada]. Derivadas de células madre embrionarias de Geron vacuna de células dendríticas dirigida a la telomerasa es el tercer enfoque y actualmente en la fase preclínica[citación necesitada].

Estos métodos de vacuna intentan de enseñar el sistema inmunológico humano para atacar las células cancerosas expresando la telomerasa[citación necesitada]. (Droga) de Geron telomerasa inhibidorGRN163L) intentos para detener la proliferación de células de cáncer mediante la inhibición de la telomerasa y está en tres distintas temprana etapa ensayos clínicos en humanos[citación necesitada]. De hecho, la inhibición de la telomerasa en muchos tipos de células cancerosas cultivadas en cultura ha llevado a la muerte masiva de la población de células[citación necesitada]. Sin embargo, una gran variedad de advertencias, incluyendo la presencia de la Vía ALT,[36][37] complicar tales terapias. Algunos han reportado ALT métodos de mantenimiento del telómero y almacenamiento de ADN en las células madre de cáncer, no obstante Geron afirma haber matado a células madre del cáncer con su inhibidor GRN163L de la telomerasa en Johns Hopkins. GRN163L se une directamente a la ARN plantilla de la telomerasa. Incluso un mutación plantilla de la telomerasa del ARN haría que incapaz de extender los telómeros y por lo tanto no podrá conceder la inmortalidad replicativa al cáncer, no permita que la telomerasa glucólisis para ser iniciado y no de Blackburn alza 70 cáncer los genes.[citación necesitada]

Puesto que Blackburn ha demostrado que la mayoría de los efectos nocivos relacionados con el cáncer de la telomerasa es dependiente en una plantilla intacta de RNA[citación necesitada], parece un objetivo muy valioso para el desarrollo de fármacos[neutralidad es disputa]. Si en efecto algunas células madre del cáncer utiliza un método alternativo de mantenimiento telomérico, cabe señalar que todavía mueren cuando se bloquea la plantilla del RNA de la telomerasa.

Según la opinión de Blackburn en la mayoría de sus conferencias, es un gran error pensar que la telomerasa está implicada con sólo extender los telómeros. Parando la glucólisis en células madre del cáncer y la prevención de la regulación al alza de 70 genes malos es probablemente lo que está matando las células madre cancerígenas si están usando métodos alternativos.[citación necesitada]

Véase también

  • Reparación del ADN
  • TA-65
  • Telómero

Referencias

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Lectura adicional

Libros

  • La célula inmortal, por Michael D. West, Doubleday (2003) ISBN 978-0-385-50928-2

Enlaces externos

  • La telomerasa Database - una herramienta basada en Web para la investigación de la telomerasa.
  • Modelo tridimensional de la telomerasa en MUN
  • Seminarios de Elizabeth Blackburn: los telómeros y la telomerasa
  • Telomerasa en las E.E.U.U. Biblioteca Nacional de medicina Encabezamientos de materia médica (Malla)
  • v
  • t
  • e
Replicación del ADN (comparando Procariotas Para Eucariotas)
Iniciación
Procariotas
(iniciación)
  • Complejo de replicación pre
  • dnaC
    • Cdc6
  • Helicasa
    • dnaA
    • dnaB
    • T7
  • Primasa
    • dnaG
Eucariotas
(preparación en
Fase G1)
  • Complejo de replicación pre
  • Reconocimiento de origen complejo
    • ORC1
    • ORC2
    • ORC3
    • ORC4
    • ORC5
    • ORC6
  • Cdc6
  • Cdt1
  • Mantenimiento minichromosome
    • MCM2
    • MCM3
    • MCM4
    • MCM5
    • MCM6
    • MCM7


  • Factor de licencias
  • Replicarse autónomamente secuencia
  • Proteína de unión a single-strand
    • SSBP2
    • SSBP3
    • SSBP4
  • ARNasa H
    • RNASEH1
    • RNASEH2A
  • Helicasa: HFM1
  • Primasa: PRIM1
  • PRIM2
Ambos
  • Origen de replicación/Ori/Replicón
  • Horquilla de replicación
    • A la zaga y filamentos principales
  • Fragmento de Okazaki
  • Cartilla
Replicación
Procariotas
(alargamiento)
  • Holoenzyme ADN polimerasa III
    • dnaC
    • dnaE
    • dnaH
    • dnaN
    • dnaQ
    • dnaT
    • dnaX
    • holA
    • holB
    • holC
    • Bodega
    • Agujero
  • Replisoma
  • ADN ligasa
  • Abrazadera de ADN
  • Topoisomerasa
    • ADN girasa
  • ADN polimerasa procariótica: ADN polimerasa I
    • Fragmento de Klenow
Eucariotas
(síntesis en
Fase S)
  • Factor de replicación C
    • RFC1
  • Aleta endonucleasa
    • FEN1
  • Topoisomerasa
  • Proteína de replicación A
    • RPA1
  • ADN polimerasa eucariota: Delta
    • POLD1
    • POLD2
    • POLD3
    • POLD4
  • Abrazadera de ADN
    • PCNA
Ambos
  • Movimiento: Procesividad
  • ADN ligasa
Terminación
  • Telómero: Telomerasa
    • TERC
    • TERC
    • DKC1
Vea también: La replicación del ADN y el desorden de deficiencias en la reparación B bsyn:: ADN ()REPL, CYCL, reco, Repr)· tscr (hecho de, TCRG, Nucl, RNAT, REPT, PTTs)· tltn (Risu, PTTL, nexn)· dnab, rnab/runp· estructura)DOMN, 1°, 2°, 3°, 4°)
  • v
  • t
  • e
Transferasas: fósforo-que contienen grupos ()EC 2.7)
2.7.1-2.7.4:
fosfotransferasa/quinasa
(PO4)
2.7.1: OH aceptador
  • Hexo-
  • Gluco-
  • Fructo-
    • Hepático
  • Galacto-
  • Phosphofructo-
    • 1
    • Hígado
    • Músculo
    • Plaqueta
    • 2
  • Riboflavina
  • Shikimate
  • Timidina
    • ADP-timidina
  • NAD+
  • Glicerol
  • Pantotenato
  • Mevalonato
  • Piruvato
  • Desoxicitidina
  • PFP
  • Diacilglicerol
  • Fosfoinositol 3
    • Clase I PI 3
    • Clase II PI 3
  • Esfingosina
  • Glucosa-1, 6-bifosfato sintasa
2.7.2: COOH aceptador
  • Fosfoglicerato
  • Aspartato
2.7.3: N aceptador
  • Creatina
2.7.4: PO4 aceptador
  • Phosphomevalonate
  • Adenilato
  • Nucleósido-difosfato
  • Uridylate
  • Guanilato
  • Tiamina difosfato
2.7.6: diphosphotransferase
(P2O7)
  • Ribosa-fosfato B1
  • Tiamina B1
2.7.7: nucleotidiltransferasa
(PO4-nucleósido)
Polimerasa
ADN polimerasa
ADN polimerasa dirigida por ADN
I
II
III
IV
V
Dirigida por RNA polimerasa de la DNA
La transcriptasa inversa
Telomerasa
ADN nucleotidylexotransferase/Transferasa terminal del deoxynucleotidyl
RNA nucleotidiltransferasa
Polimerasa del RNA polimerasa del RNA/DNA-dirigido
ARN polimerasa I
ARN polimerasa II
ARN polimerasa III
ARN polimerasa IV
Primasa
ARN polimerasa RNA-dependiente
PNPase
Fosforolítica
3' a 5' exoribonuclease
  • RNasa PH
  • PNPase
Uridililtransferasa
  • Glucosa-1-fosfato Uridililtransferasa
  • Galactosa-1-fosfato Uridililtransferasa
Guanylyltransferase
  • enzima que capsula mRNA
Otros
  • Recombinasa (Integrasa)
  • Transposase
2.7.8:: varios
Phosphatidyltransferases
  • CDP-diacilglicerol — glicerol-3-phosphate 3-phosphatidyltransferase
  • CDP-diacilglicerol — Serina O-phosphatidyltransferase
  • CDP-diacilglicerol — inositol 3-phosphatidyltransferase
  • CDP-diacilglicerol, colina O-phosphatidyltransferase
Glicosil-1-fosfotransferasa
  • N-acetilglucosamina-1-fosfato transferasa
2.7.10-2.7.13: proteína quinasa
(PO4; aceptador de la proteína)
2.7.10: proteína-tirosina
  • ver tirosina quinasas
2.7.11: Proteína-Serina/Treonina
  • ver quinasas serina/treonina proteína
2.7.12:: proteína-dual-especificidad
  • ver quinasas serina/treonina proteína
2.7.13:: proteína-histidina
  • Pros-cinasa de proteína-histidina
  • Tele-cinasa de proteína-histidina
  • Cinasa de la histidina
  • B
  • enzm
  • 1.1
    • 2
    • 3
    • 4
    • 5
    • 6
    • 7
    • 8
    • 10
    • 11
    • 13
    • 14
    • 15-18
  • 2.1
    • 2
    • 3
    • 4
    • 5
    • 6
    • 7
      • 2.7.10
      • 11-12
    • 8
  • 3.1
      • 3.1.3.48
    • 2
    • 3
    • 4
      • 3.4.21
      • 22
      • 23
      • 24
    • 5
    • 6
    • 7
  • 4.1
    • 2
    • 3
    • 4
    • 5
    • 6
  • 5.1
    • 2
    • 3
    • 4
    • 99
  • 6.1-3
    • 4
    • 5-6
  • v
  • t
  • e
Proteína de unión a RNA: Ribonucleoproteínas
RNPnp
  • A
  • A1
  • B
  • B2
  • C
  • D1
  • D2
  • D3
  • E
  • F
  • G
  • N
  • 70K/U1 spliceosomal RNA
  • SNRNP200
hnRNP
  • A0
  • C
  • L
  • R
Otra transcripción
  • Telomerasa
Traducción
  • Ribosoma
Ribonucleoproteína bóveda
partículas
  • Proteína de la bóveda principal
Otros
  • Partícula de reconocimiento de señal
B bsyn:: ADN ()REPL, CYCL, reco, Repr)· tscr (hecho de, TCRG, Nucl, RNAT, REPT, PTTs)· tltn (Risu, PTTL, nexn)· dnab, rnab/runp· estructura)DOMN, 1°, 2°, 3°, 4°)

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