Laminin, alpha 2

Ir a: navegación, búsqueda de
Laminin, alpha 2
Estructuras disponibles
PDB Ortólogo de búsqueda: PDBe, COPIA
Identificadores de
Símbolos LAMA2; LAMM
Identificaciones externas OMIM:156225 MGI:99912 HomoloGene:37306 GeneCards: Gene LaMA2
Patrón de expresión de RNA
PBB GE LAMA2 205116 at tn.png
PBB GE LAMA2 213519 s at tn.png
PBB GE LAMA2 216840 s at tn.png
Más datos de referencia de expresión
Ortólogos
Especies Humano Ratón
Entrez 3908 16773
ENSEMBL ENSG00000196569 ENSMUSG00000019899
UniProt P24043 Q60675
RefSeq (mRNA) NM_000426 NM_008481
RefSeq (proteína) NP_000417 NP_032507
Ubicación (UCSC) Chr 6:
128.88-129,52 mb
Chr 10:
26.98-27,62 mb
PubMed búsqueda de [1] [2]

Laminin subunidad alfa-2 es un proteína que en los humanos está codificada por el LAMA2 gene.[1][2][3]

Contenido

  • 1 Función
  • 2 Referencias
  • 3 Lectura adicional
  • 4 Acoplamientos externos

Función

Laminin, un proteína extracelular, es un componente importante de la membrana del sótano. Se cree que median el accesorio, la migración y la organización de las células en los tejidos durante el desarrollo embrionario por interacción con otros componentes de la matriz extracelular. Se compone de tres subunidades, alfa, beta y gamma, que están vinculados entre sí por enlaces disulfuro en una molécula en forma de Cruz. Este gen codifica la cadena alfa 2, que constituye una de las subunidades de la laminina 2 (merosin) y laminin 4 (s-merosin). Las mutaciones en este gen han sido identificadas como la causa de la distrofia muscular congénita merosin-deficiente. Dos variantes de transcripción que codifican diversas proteínas se han encontrado para este gene.[3]

Referencias

  1. ^ K Ehrig, Leivo I, Argraves WS, Ruoslahti E, E Engvall (junio de 1990). «Merosin, una proteína de la membrana basal de tejido-específica, es una proteína laminina-como». Proc Natl Acad Sci U S A 87 (9): 3264 – 8. doi:10.1073/pnas.87.9.3264. PMC53880. PMID2185464.
  2. ^ Vuolteenaho R, m. Nissinen, K Sainio, Byers M, R de Eddy, Hirvonen H, muestra TB, Sariola H, Engvall E, K Tryggvason (Feb de 1994). "cadena del laminin humano M (merosin): completar la estructura primaria, asignación cromosómica y la expresión de la M y una cadena en tejidos fetales humanos". J Cell Biol 124 (3): 381-94. doi:10.1083/JCB.124.3.381. PMC2119934. PMID8294519.
  3. ^ a b "Gene de Entrez: LAMA2 laminina, alfa 2 (merosin, distrofia muscular congénita)".

Lectura adicional

  • Timpl R (1997). «Organización macromolecular de las membranas del sótano». Curr. Opin. Biol de la célula 8 (5): 618 – 24. doi:10.1016/S0955-0674 (96) 80102-5. PMID8939648.
  • Belkin AM, Stepp MA (2000). "Integrinas como receptores de Lamininas". Microsc. Tecnología de la res. 51 (3): 280-301. doi:10.1002/1097-0029 (20001101) 51:3 < 280::AID-JEMT7 > 3.0.CO;2-O. PMID11054877.
  • Jones KJ, Morgan G, Johnston H, et al (2002). "el fenotipo expansión de anormalidades de cadena (merosin) laminina α2: serie y revisión del caso". J MED Genet. 38 (10): 649 – 57. doi:10.1136/JMG.38.10.649. PMC1734735. PMID11584042.
  • HORI H, T de Kanamori, Mizuta T, et al (1995). "Cadena del laminin humana M: análisis del epítopo de sus anticuerpos monoclonales por immunoscreening de clones de cDNA y expresión del tejido. J. Biochem. 116 (6): 1212-9. PMID7535762.
  • Helbling-Leclerc, Zhang X, Topaloglu H, et al (1995). "Mutaciones en el gen 2-cadena alfa de laminina (LAMA2) causa distrofia muscular congénita merosin-deficiente". NAT Genet. 11 (2): 216 – 8. doi:10.1038/ng1095-216. PMID7550355.
  • Yamada H, Shimizu T, Tanaka T, et al (1994). "Dystroglycan es una proteína de unión de laminina y merosin en nervio periférico". FEBS Lett. 352 (1): 49 – 53. doi:10.1016/0014-5793 (94) 00917-1. PMID7925941.
  • Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (1997). "normalización y sustracción: dos enfoques para facilitar el descubrimiento de genes". Res del genoma. 6 (9): 791-806. doi:10.1101/gr.6.9.791. PMID8889548.
  • Zhang X, Vuolteenaho R, Tryggvason K (1996). "Estructura del gene de cadena alfa2 de laminina humano (LAMA2), que es afectado de distrofia muscular congénita". J Biol Chem. 271 (44): 27664 – 9. doi:10.1074/JBC.271.44.27664. PMID8910357.
  • Squarzoni S, Villanova M, Sabatelli P, et al (1997). "detección intracelular de la cadena de laminina alfa 2 en la piel por microscopía electrónica immunocytochemistry: comparación entre normal y laminina alfa 2 cadena deficiente". Neuromuscul. Disord. 7 (2): 91 – 8. doi:10.1016/S0960-8966 (96) 00420-8. PMID9131649.
  • Allamand V, Y Sunada, Salih MA, et al (1997). "Suave distrofia muscular congénita en dos pacientes con un internamente eliminados laminin alpha2-cadena". Hum. Análizar Genet. 6 (5): 747-52. doi:10.1093/HMG/6.5.747. PMID9158149.
  • Durkin ME, F Loechel, Mattei MG, et al., (1997). "expresión de tejidos específicos de la laminina humano alpha5-cadena y asignación del gene humano cromosoma 20q13.2-13.3 y mutación del cromosoma 2 cerca del lugar geométrico de lo desigual (Ra) de ratón distal". FEBS Lett. 411 (2 – 3): 296-300. doi:10.1016/S0014-5793 (97) 00686-8. PMID9271224.
  • Mrowiec T, C Melchar Górski A (1998). "alteraciones mediada por proteínas de VIH en la célula de T interacciones con las proteínas de matriz extracelular y endotelio". Arquitecto Immunol. Allí. Exp (Warsz). 45 (2 – 3): 255 – 9. PMID9597096.
  • Koch M, Olson PF, Albus A, et al (1999). "caracterización y expresión de la cadena del Laminin γ3: una novela, de la membrana del sótano no asociadas, laminina Chain". J. Biol de la célula 145 (3): 605 – 18. doi:10.1083/JCB.145.3.605. PMC2185082. PMID10225960.
  • Kuang W, Xu H, Vilquin JT, Engvall E (2000). "activación del gene lama2 en regeneración muscular: regeneración abortiva en laminin alpha2-deficiencia". Laboratorio invertir. 79 (12): 1601-13. PMID10616210.
  • Pegoraro E, M Fanin, Trevisan CP, et al (2000). "Una novela laminin alpha2 isoforma en severa laminin alpha2 deficiente la distrofia muscular congénita". Neurología 55 (8): 1128-34. doi:10.1212/WNL.55.8.1128. PMID11071490.
  • McArthur CP, Wang Y, D Heruth, Gustafson S (2001). "Amplificación de la matriz extracelular y oncogenes en células transfectadas tat humano salival líneas con expresión de laminina, fibronectina, colágenos I, III, IV, c-myc y p53". Arquitecto Oral Biol 46 (6): 545 – 55. doi:10.1016/S0003-9969 (01) 00014-0. PMID11311202.

Acoplamientos externos

  • GeneReviews/NCBI/NIH/UW entrada en la descripción de la Distrofia Muscular congénita
  • LOVD base de datos de la mutación: LAMA2

Otras Páginas

Obtenido de"https://en.copro.org/w/index.php?title=laminin, _alpha_2 & oldid = 678943630"