Basigin

Ir a: navegación, búsqueda de
Basigin (grupo sanguíneo Ok)
Protein BSG PDB 3B5H.png
Procesamiento basado en PDB 3B5H.
Estructuras disponibles
PDB Búsqueda de ortholog: PDBe, COPIA
Identificadores
Símbolos BSG; 5F7; CD147; EMMPRIN; M6; ESTÁ BIEN; TCSF
Identificadores externos OMIM::109480 MGI::88208 HomoloGene::1308 GeneCards: BSG Gene
Patrón de expresión de RNA
PBB GE BSG 208677 s at tn.png
Más datos de expresión de referencia
Ortólogos
Especies Humano Ratón
Entrez 682 12215
Ensembl ENSG00000172270 ENSMUSG00000023175
UniProt P35613 P18572
RefSeq (mRNA) NM_001728 NM_001077184
RefSeq (proteína) NP_001719 NP_001070652
Ubicación (UCSC) Chr 19:
0,57 – 0,58 mb
Chr 10:
79.7 – 79,71 mb
PubMed búsqueda de [1] [2]

Basigin (BSG) también conocido como inductor de la metaloproteinasa de la matriz extracelular (EMMPRIN) o Cluster de diferenciación 147 (CD147) es un proteína que en los seres humanos está codificada por el BSG Gene.[1][2][3] Esta proteína es un factor determinante para el sistema del grupo sanguíneo Ok. Basigin ha demostrado ser un receptor esencial en glóbulos rojos para el parásito del paludismo humano, Plasmodium falciparum.[citación necesitada]

Contenido

  • 1 Función
  • 2 Interacciones
  • 3 Papel de la Malaria
  • 4 Referencias
  • 5 Lectura adicional
  • 6 Enlaces externos

Función

Basigin es miembro de la Superfamilia de inmunoglobulinas, con una estructura relacionada con la supuesta forma primordial de la familia. Como miembros de la superfamilia de inmunoglobulinas juegan papeles fundamentales en reconocimiento intercelular involucrado en diversos fenómenos inmunológicos, diferenciación y desarrollo, basigin que también desempeñan un papel en el reconocimiento intercelular (Miyauchi et al., 1991; Kanekura et al., 1991).[4][5]

Tiene una variedad de funciones. Además de su capacidad de inducción de Metaloproteinasa, basigin también regula varias funciones distintas, tales como espermatogénesis, expresión de la transportador de monocarboxylate y la respuesta de linfocitos.[2] Basigin es un tipo receptor de membrana integral tiene muchos ligandos, incluyendo el ciclofilina Proteínas (CyP) Cyp-A y CyP-B y ciertos integrinas.[6][7][8] Es expresado por muchos tipos de células, incluyendo células epiteliales, células endoteliales y leucocitos. La proteína humana basigin contiene 269 los aminoácidos que forman dos pesadamente glicosilada C2 tipo inmunoglobulina-como dominios en la porción extracelular del N-terminal. Una segunda forma de basigin también se ha caracterizado que contiene un dominio adicional de inmunoglobulina-como en su porción extracelular.[2]

Interacciones

Basigin se ha demostrado que interactuar con Ubiquitina C.[9]

Basigin se ha demostrado que forman un complejo con monocarboxylate transportadores en la retina de ratones. Basigin parece ser necesaria para la correcta colocación de MCTs en la membrana. En el Basigin ratón nulo, la imposibilidad de MCTs de integrar con la membrana puede estar directamente ligada a un fracaso de la transferencia de nutrientes en el epitelio pigmentado retiniano (los lactatos transportados por MCTs 1, 3 y 4 son nutrientes esenciales para el desarrollo RPE), resultando en pérdida de visión en el animal nulo.[10]

Papel de la Malaria

Se ha recientemente (noviembre de 2011) encontrado que Basigin es un receptor que es esencial para la invasión del eritrocito por la mayoría de las cepas de Plasmodium falciparum, la especie más virulenta de la Plasmodium parásitos que causan humano malaria. Se espera que mediante el desarrollo de anticuerpos contra el parásito puede encontrarse ligando para Basigin, Th5, una mejor vacuna contra la malaria.[11] Basigin está limitado por la proteína PfRh5 en la superficie del parásito del paludismo.

Referencias

  1. ^ Kasinrerk W, Fiebiger E, Stefanová I, Baumruker T, W Knapp, Stockinger H (1992). "Antígeno leucocitario humano activación M6, un miembro de la superfamilia de las Ig, es el homólogo de especies de rata buey-47, basigin del ratón y pollo HT7 molécula". J Immunol 149 (3): 847 – 54. PMID1634773.
  2. ^ a b c V Yurchenko, constante S, Bukrinsky M (2006). "Tratando con la familia: CD147 interacciones con cyclophilins". Inmunología 117 (3): 301 – 9. Doi:10.1111/j.1365-2567.2005.02316.x. PMC1782239. PMID16476049.
  3. ^ Miyauchi T, Y Masuzawa, Muramatsu T (1992). "El grupo de basigin de la superfamilia de inmunoglobulinas: completa conservación de un segmento en los alrededores de dominios transmembrana de humano y ratón antígeno HT7 basigin y pollo". J. Biochem. 110 (5): 770 – 4. PMID1783610.
  4. ^ "Entrez Gene: BSG basigin (grupo sanguíneo Ok)".
  5. ^ Kanekura T, Chen X, Kanzaki T (2002). "Basigin (CD147) se expresa en las células del melanoma e induce la invasión de la célula del tumor por estimular la producción de metaloproteinasas de la matriz por los fibroblastos". Int j Cancer 99 (4): 520 – 8. Doi:10.1002/IJC.10390. PMID11992541.
  6. ^ V Yurchenko, Zybarth G, o ' Connor M, Dai W, G Franchin, Hao T, H Guo, Hung H, B Toole, P Gallay, Sherry B, Bukrinsky M (2002). "Residuos del sitio activo de la ciclofilina A son cruciales para su actividad señalización vía CD147". J Biol Chem 277 (25): 22959 – 65. Doi:10.1074/jbc.M201593200. PMID11943775.
  7. ^ V Yurchenko, o ' Connor M, Dai W, H Guo, Toole B, B Jerez, Bukrinsky M (2001). "CD147 es un receptor de señalización para ciclofilina B". Biochem Biophys Res Commun 288 (4): 786 – 8. Doi:10.1006/bbrc.2001.5847. PMID11688976.
  8. ^ Berditchevski F, Chang S, Bodorova J, Hemler M (1997). "Generación de anticuerpos monoclonales de proteínas asociadas a la integrina. Evidencia que complejos alpha3beta1 con EMMPRIN/basigin/OX47/M6 ". J Biol Chem 272 (46): 29174 – 80. Doi:10.1074/JBC.272.46.29174. PMID9360995.
  9. ^ Wang, Wen-Juan; Li Qing-Quan; Xu Jing-Da; Cao Xi-Xi; Li Hai-Xia; Feng Tang; Chen Qi; Yang Jin-Ming; Xu Zu-De; Liu Xiu-Ping (2008). "Interacción entre CD147 y P-glicoproteína y su regulación por ubiquitinación en células de cáncer de mama". Quimioterapia (Suiza) 54 (4): 291-301. Doi:10.1159/000151225. PMID18689982.
  10. ^ Philp, W.J.; J.D. Ochrietor, C. Rudoy, T. Muramatsu, P.J. Linser (2003). "La pérdida de la expresión MCT3, MCT1 y MCT4 en el epitelio pigmentario de la retina y la retina neural del ratón 5A11/basigin-null". Invest.Ophthalmol.Vis.Sci. (Estados Unidos) 44 (3): 1305-1311. Doi:10.1167/iovs.02-0552. PMID12601063.
  11. ^ C Crosnier, Bustamante LY, Bartholdson SJ, Bei AK, Theron M, M Uchikawa, Mboup S, Ndir O, Kwiatkowski DP, Duraisingh MT, Rayner JC, Wright GJ (noviembre de 2011). "Basigin es un receptor de esencial para la invasión del eritrocito por Plasmodium falciparum". Naturaleza 480 (7378): 534 – 7. Doi:10.1038/nature10606. PMC3245779. PMID22080952.

Lectura adicional

  • Muramatsu T, T Miyauchi (2004). "Basigin (CD147): una proteína transmembrana multifuncional en reproducción, función neural, inflamación y tumor invasión". Histol. Histopathol. 18 (3): 981 – 7. PMID12792908.
  • Yan L, S Zucker, Toole BP (2005). "Papeles de la glicoproteína multifuncional, emmprin (basigin; CD147), en la progresión del tumor ". Thromb. Haemost. 93 (2): 199-204. Doi:10.1160/TH04-08-0536. PMID15711733.
  • Kasinrerk W, Fiebiger E, Stefanová I, et al (1992). "Antígeno leucocitario humano activación M6, un miembro de la superfamilia de las Ig, es el homólogo de especies de rata buey-47, basigin del ratón y pollo HT7 molécula". J. Immunol. 149 (3): 847 – 54. PMID1634773.
  • Nabeshima K, Lane WS, Biswas C (1991). "La secuenciación parcial y caracterización del factor estimulantes colagenasa derivada de la célula tumoral". Arch Biochem. Biophys. 285 (1): 90 – 6. Doi:10.1016/0003-9861 (91) 90332-D. PMID1846736.
  • Biswas C, Zhang Y, DeCastro R, et al (1995). "El factor estimulatorio tumorales humanas colagenasa derivada de la célula (rebautizado EMMPRIN) es un miembro de la superfamilia de inmunoglobulinas". Cancer Res. 55 (2): 434 – 9. PMID7812975.
  • Kaname T, T Miyauchi, Kuwano A, et al (1993). "Mapeo basigin (BSG), miembro de la superfamilia de inmunoglobulinas, a 19p13.3". Cytogenet. La célula Genet. 64 (3 – 4): 195 – 7. Doi:10.1159/000133573. PMID8404035.
  • R DeCastro, Zhang Y, Guo H, et al (1996). "Los queratinocitos humanos expresan EMMPRIN, un inductor de la metaloproteinasa de la matriz extracelular". J. invertir. Dermatol. 106 (6): 1260 – 5. Doi:10.1111/1523-1747.ep12348959. PMID8752667.
  • Primavera FA, Holmes CH, Simpson KL, et al (1997). "El antígeno del grupo sanguíneo Oka es un marcador para el antígeno de activación del leucocito M6, el homólogo humano del antígeno del buey-47, basigin y neurothelin, una molécula de Superfamilia de inmunoglobulinas que se expresa ampliamente en los tejidos y células humanas". EUR j Immunol. 27 (4): 891 – 7. Doi:10.1002/Eji.1830270414. PMID9130641.
  • Berditchevski F, Chang S, Bodorova J, Hemler ME (1997). "Generación de anticuerpos monoclonales de proteínas asociadas a la integrina. Evidencia que complejos alpha3beta1 con EMMPRIN/basigin/OX47/M6 ". J Biol Chem. 272 (46): 29174 – 80. Doi:10.1074/JBC.272.46.29174. PMID9360995.
  • Guo H, Majmudar G, Jensen TC, et al (1998). "Caracterización del gen de la EMMPRIN humana, un inductor superficial de tumor de la célula de metaloproteinasas de la matriz". Gene 220 (1 – 2): 99-108. Doi:10.1016/S0378-1119 (98) 00400-4. PMID9767135.
  • Guo H, Li R, S Zucker, Toole BP (2000). "EMMPRIN (CD147), un inductor de la síntesis de metaloproteinasa de la matriz, también une colagenasa intersticial a la superficie de la célula tumoral". Cancer Res. 60 (4): 888 – 91. PMID10706100.
  • Kirk P, Wilson MC, lizo C, et al (2000). "CD147 está estrechamente asociada con los transportadores de lactato MCT1 y MCT4 y facilita su expresión superficial de la célula". EMBO J. 19 (15): 3896 – 904. Doi:10.1093/emboj/19.15.3896. PMC306613. PMID10921872.
  • Yurchenko V, o ' Connor M, Dai WW, et al (2001). "CD147 es un receptor de señalización para ciclofilina B". Biochem. Biophys. Res Commun. 288 (4): 786 – 8. Doi:10.1006/bbrc.2001.5847. PMID11688976.
  • Yurchenko V, Zybarth G, o ' Connor M, et al (2002). "Residuos del sitio activo de la ciclofilina A son cruciales para su actividad señalización vía CD147". J Biol Chem. 277 (25): 22959 – 65. Doi:10.1074/jbc.M201593200. PMID11943775.
  • Principal TC, Liang L, Lu X, et al (2002). Inductor de la metaloproteinasa de la matriz extracelular (EMMPRIN) se induce al diferenciación de monocito y se expresa en humano ateroma. Arterioscler. Thromb. Vasc. Biol. 22 (7): 1200 – 7. Doi:10.1161/01.ATV.0000021411.53577.1C. PMID12117738.
  • Taylor PM, Woodfield RJ, Hodgkin MN, et al (2002). "Derivados de células de cáncer de mama EMMPRIN estimula la liberación de fibroblastos MMP2 a través de una vía fosfolipasa punto y 5-lipoxigenasa catalizada". Oncogén 21 (37): 5765 – 72. Doi:10.1038/sj.ONC.1205702. PMID12173047.
  • Espinas C, Feller AC, Merz H (2002). "EMMPRIN (CD 174) se expresa en linfoma de Hodgkin y el linfoma anaplásico de células grandes. Un estudio inmunohistoquímico de 60 casos". Res anticáncer. 22 (4): 1983 – 6. PMID12174874.
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al (2003). "Generación y análisis inicial de más de 15.000 humano integral y secuencias de cDNA del ratón". Proc. nacional Acad. Sci U.S.A. 99 (26): 16899 – 903. Doi:10.1073/pnas.242603899. PMC139241. PMID12477932.

Enlaces externos

  • Sistema del grupo sanguíneo de acuerdo en BGMUT Antígeno de grupo sanguíneo mutación gen Database en NCBI, NIH

Otras Páginas

Obtenido de"https://en.copro.org/w/index.php?title=Basigin&oldid=608423872"